Похідне вітаміну входить до складу зорового пігменту. Зорові пігменти сітківки ока. На шляху до просторової структури родопсину

Всі ми звичайно ж чули провітамін А- що він міститься в моркві і надзвичайно важливий для зору. А вживаючи морквяний фреш, варто запивати його свіжими вершками. Але чи такий простий цей вітамін А?

Насправді вітамін А не схожий на інші відомі нам вітаміни. Це не якась окрема хімічна речовина, а узагальнююча назва різних сполук, що мають загальну біологічну дію. Одна група, яка включає ретинол, ретиналь і ретиноєву кислоту, утворює А-вітамінний комплекс і називаєтьсяретиноїди. Інша група – про-вітаміникаротиноїди(Насамперед β-каротин) здатні в організмі людини трансформуватися в ретинол (проте всього 10%). Незважаючи на те, що обидві групи речовин мають односпрямовану дію, організм отримує їх із різних джерел. Загальним у них є і те, що вони всмоктуються за участю жирів (тому вітамін А – жиророзчинний вітамін).

Джерелом ретиноїдівє тваринні продукти. Особливо багаті на ретиноломриб'ячий жир, яйця, вершкове масло, молоко, яловича печінка. Кількість ретиноїдів у продуктах може значно знижуватися при неправильному зберіганні, при псуванні жирів. До цього результату призводить перегрівання (тривале кипіння) жиру у процесі приготування їжі. Кулінарні втрати ретинолу при тепловій обробці продуктів можуть досягати 40%.

Ретинол відіграє найважливішу роль у процесі розвитку клітин шкіри та кісткової тканини, а також забезпечує роботу зорового аналізатора, включаючись до складу зорового пігменту радопсину, що забезпечує фоторецепцію на сітківці ока. Синтез радопсину особливо підвищується в умовах низького освітлення, забезпечуючи темнову адаптацію. Ретиноєва кислота - необхідний компонент біохімічних реакцій за участю тиреоїдних гормонів та вітаміну D. Ці процеси забезпечують правильний внутрішньоутробний розвиток, стимулюють ріст, впливають на розвиток клітин крові, сприяють мобілізації депонованого заліза для синтезу гемоглобіну. Дефіцит вітаміну А у харчуванні прискорює розвиток залізодефіцитної анемії та перешкоджає додатковому надходженню заліза з їжею. Крім того, найважливішою функцією ретинолу є його антиоксидантна активність.

Як мовилося раніше, основними джерелами ретинолу є тваринні продукти. При цьому чим більше продукт містить жиру, тим більше в ньому вітаміну А. З гігієнічних позицій це означає, щоне слід збільшувати надходження ретинолу з допомогою харчових джерел. Однак, не все так погано – про-вітаміни А, каротиноїди, здатні перетворюватися в організмі на ретиноїди, таким чином, нестачу вітаміну А можна заповнити через рослинну їжу.

У зв'язку з цим скажемо прокаротиноїдів. Назва їх походить від латинськогоcarota- Назви сімейства моркви, з якої вони вперше були виділені. До каротиноїдів відносяться як речовини з різною А-вітамінною активністю: каротин, криптосантин, а також сполуки, що не належать до провітамінів: лютеїн, зеаксантин та лікопін. Найбільш високою вітамінною активністю серед інших каротиноїдів має β-каротин. Каротиноїди виконують в організмі кілька важливих функцій: А-вітамінну, антиоксидантну та регуляторну (на клітинному рівні). Незважаючи на те, що у β-каротину низька активність (порівняно з ретинолом), каротиноїди роблять великий внесок у підтримку вітамінного статусу. Лютеїн та зеоксантин забезпечують захист сітківки ока, вибірково поглинаючи синій інтервал світлового випромінювання у видимому спектрі.

Основним джерелом каротиноїдів є рослинні продукти, як правило,червоні та жовті овочі та фрукти . Однак у деяких листових рослинах, зокремашпинаті, Різноманітність хлорофілу маскує жовто-оранжевий пігмент і надає їм зеленого кольору. Головними харчовими джерелами β-каротинує морква, гарбуз, абрикоси, курага, шпинат. Лікопін надходить в організм зтоматами. Лютеїном та зеоксантином особливо багатіброкколі, гарбуз, кабачки, шпинат . Для забезпечення реальної потреби в каротиноїдах недостатньо постійно вживати будь-яку рослинну продукцію - необхідно стежити за регулярним включенням до раціону саме перерахованих продуктів. Кулінарні втрати каротиноїдів при тепловій обробці продуктів можуть досягати 40 %. Особливо нестійкі каротиноїди на світлі.

Поєднання продуктів, що містять каротиноїди, з харчовими жирами збільшує доступність цих вітамінів, тому доцільно використовувати в харчуванні, наприклад такі страви:терта морква або овочевий салат із 10% сметаною, молочна гарбузова каша із вершковим маслом. Правильним буде включення у вигляді третьої страви в обід абрикосів, апельсинів, кавуна, персиків.

Враховуючи той факт, що ретиноїди та каротиноїди надходять до організму з абсолютно різними джерелами, в даний час вони класифікуються окремо. Робляться спроби встановити їх самостійні нормативи надходження в організм, хоча зазвичай користуються загальним сумарним фізіологічним рівнем їхньої добової потреби, який виражається вретиноловому еквіваленті . Це показник має статеву диференціювання і чоловікам становить 1 мг/сут, а жінок - 0,8 мг/сут. Потреба власне в самому ретинолі встановлюється в кількості 40% від еквівалента ретинолового, що відповідає 0,4 мг для чоловіків і 0,32 мг для жінок. А потреба у β-каротині встановлена на рівні 5 мг на добу.

Глибокий дефіцит вітаміну А у харчуванні (авітаміноз) розвивається за відсутності тваринної та різноманітної рослинної їжі, тобто. за умов голоду. У бідних країнах, на тлі загальної білково-енергетичної недостатності дуже часто у дітей уражається орган зору - ксерофтальмія з розвитком сліпоти. При цьому розвивається також вторинний імунодефіцит, що супроводжується найчастіше інфекціями дихальних шляхів та сечостатевої системи.

При тривалому недостатньому надходженні вітаміну А (гіповітаміноз) першими ознаками дефіциту ретинолу є фолікулярний гіперкератоз та загальна сухість шкіри, слизових (наприклад, кон'юнктиви), зниження часу темнової адаптації ока до сутінкових умов (куряча сліпота).

Надзвичайний харчовий надлишок ретинолу (гіпервітаміноз) може виникнути в результаті вживання з їжею таких продуктів, як печінка білого ведмедя та деяких морських ссавців – вкрай рідкісний випадок для сучасної людини. Описано також отруєння ретинолом, надлишок якого накопичився у традиційному харчовому продукті – печінці курчат через технологічні порушення використання вітаміну як кормову добавку при вирощуванні птиці. Однак, гіпервітаміноз А найчастіше зустрічається через додатковий прийом лікарських препаратів у великій дозі. При тривалому надходженні багаторазово (більш ніж у 10-20 разів) перевищують фізіологічну норму кількостей ретинолу відзначаються головний біль, диспепсичні розлади (нудота, блювання), ураження шкіри обличчя та волосистої частини голови (свербіж, лущення, випадання волосся), болі в кістках та суглобах.

Незважаючи на те, що каротиноїди здатні трансформуватися в ретинол, їх надлишок з їжею не перетворюється на вітамін А при насиченні печінкового депо. При високому надходженні β-каротину за рахунок лікарських препаратів або внаслідок вживання великої кількості багатих на нього продуктів (наприклад, морквяного соку) може розвиватися каротинодермія - жовте забарвлення шкірних покривів.

При вивченні впливу великих доз (20-30 мг на добу) каротиноїдів при багаторічному вживанні були отримані дані про збільшення смертності від раку легенів серед курців зі стажем, які приймали цей вітамін. Цей результат підтверджує необхідність обережного ставлення до використання БАД, у тому числі вітамінів, у осіб із ризиком розвитку онкологічних захворювань – практично будь-який стаж куріння супроводжується такою небезпекою.

Матеріал підготовлений на основі інформації із відкритих джерел.

Родопсин - основний зоровий пігмент клітин сітківки ока хребетних (у тому числі людей). Він відноситься до складних білків хромопротеїнів і відповідальний за «сутінковий зір». Для того, щоб давати мозку можливість аналізувати зорову інформацію, сітківка ока перетворює світло на нервові сигнали, визначаючи чутливість зору в діапазоні освітленості - від зоряної ночі до сонячного полудня. Сітківку утворюють два основні типи зорових клітин - палички (близько 120 млн клітин на сітківку людини) та колбочки (близько 7 млн клітин). Колбочки, сконцентровані переважно в центральній області сітківки, функціонують тільки при яскравому світлі і відповідають за колірний зір та чутливість до дрібних деталей, а чисельніші палички відповідальні за зір в умовах слабкого освітлення та відключаються при яскравому освітленні. Таким чином, у сутінках та вночі очі не здатні чітко визначати колір предмета, оскільки клітини-колбочки не працюють. Зоровий родопсин міститься в світлочутливих мембранах клітин-паличок.

Родопсин забезпечує здатність бачити тоді, коли всі кішки сірки.

Під впливом світла світлочутливий зоровий пігмент змінюється, і з проміжних продуктів його перетворення безпосередньо відповідальний виникнення зорового збудження. Після передачі збудження у живому оці йде процес регенерації пігменту, який потім знову бере участь у передачі інформації. Повне відновлення родопсин у людини займає близько 30 хвилин.

Завідувачеві кафедри медичної фізики Санкт-Петербурзької державної педіатричної медичної академії Андрію Струцу та його колегам з Університету Арізони вдалося прояснити механізм дії родопсину, дослідивши білкову структуру за допомогою методу ЯМР-спектроскопії. Їхню роботу публікує Натуральні структурні та молекулярні біологічні .

«Ця робота є продовженням серії публікацій з досліджень родопсину, який є одним із рецепторів, пов'язаних із G-білком. Ці рецептори регулюють безліч функцій в організмі, зокрема родопсиноподібні рецептори регулюють частоту і силу серцевих скорочень, імунні, травні та інші процеси. Сам родопсин є зоровим пігментом і відповідає за сутінковий зір хребетних. У цій роботі ми публікуємо результати досліджень динаміки, молекулярних взаємодій та механізму активації родопсину. Нами вперше були отримані експериментальні дані про рухливість молекулярних груп ліганду у зв'язувальній кишені родопсину та їх взаємодію з навколишніми амінокислотами.

На основі отриманої інформації ми також вперше запропонували механізм активації рецептора»,

- Розповів «Газеті.Ru» Струц.

Дослідження родопсину корисні як з погляду фундаментальної науки розуміння принципів функціонування мембранних білків, і у фармакології.

«Оскільки білки, що належать тому ж класу, що і родопсин, є об'єктом впливу 30—40% лікарських препаратів, які зараз розробляються, то результати, отримані в цій роботі, також можуть бути використані в медицині та фармакології для розробки нових препаратів і методів лікування »,

- пояснив Струц.

Дослідження родопсину було проведено міжнародним колективом вчених в Університеті Арізони (Тусон), проте Андрій Струц має намір продовжувати цю роботу в Росії.

«Моя співпраця з керівником групи професором розпочалася у 2001 році (до цього я працював у Науково-дослідному інституті фізики Санкт-Петербурзького державного університету та в Університеті Пізи, Італія). З того часу склад міжнародної групи неодноразово змінювався, до неї входили спеціалісти з Португалії, Мексики, Бразилії, Німеччини. Працюючи всі ці роки в США, я залишався громадянином Росії і не втрачав зв'язків із фізичним факультетом СПбГУ, випускником якого я є і в якому захистив кандидатську дисертацію. І тут я мушу особливо відзначити всеосяжну і всебічну підготовку, яку я отримав на фізичному факультеті СПбДУ і безпосередньо на кафедрі молекулярної оптики та біофізики, що дозволило мені легко влитися в новий для мене колектив і успішно зайнятися новою тематикою, освоїти нове для мене обладнання.

В даний час я обраний завідувачем кафедри медичної фізики Санкт-Петербурзької державної педіатричної медичної академії (СПбГПМА) і повертаюся на батьківщину, проте моя співпраця з професором Брауном продовжуватиметься не менш активно. Більше того, я сподіваюся, що моє повернення дозволить налагодити співпрацю Університету Арізони із СПбДУ, СПбДПМА, РДДМУ та іншими вишами Росії. Така співпраця була б корисною обом сторонам і дозволила б сприяти розвитку вітчизняної біофізики, медицини, фармакології тощо.

Конкретні наукові плани включають продовження дослідження мембранних білків, які нині мало вивчені, і навіть застосування магнітно-резонансної томографії для діагностики пухлин.

У цій галузі я також маю певний заділ, отриманий за час моєї роботи в медичному центрі Університету Арізони», — пояснив Струц.

Зорова фототрансдукція є комплексом процесів, який відповідає за зміну (фототрансформацію) пігментів і подальшу їх регенерацію. Необхідно це передачі інформації із зовнішнього світу до нейронам. Завдяки біохімічним процесам, при впливі світла з різною довжиною хвилі, виникають структурні зміни у будові пігментів, які знаходяться у бішаровому ліпідному ділянці мембран зовнішньої частки фоторецептора.

Зміни у фоторецепторах

Фоторецептори всіх хребетних тварин, включаючи людину, можуть реагувати на світлові промені шляхом зміни фотопігментів, які розташовуються в бішарових мембранах в області зовнішньої частки колб та паличок.

Сам зоровий пігмент є білок (опсин), який є похідним вітаміну А. Сам бета-каротин міститься в харчових продуктах, а також синтезується в клітинах сітківки (фоторецептонний шар). Ці опсини мул хромофори у зв'язаному стані локалізуються в глибині біполярних дисків у зоні зовнішніх часток фоторецепторів.

Близько половини опсинів посідає бислойный ліпідний шар, який пов'язаний зовні короткими петлями білка. Кожна молекула родопсин має у своєму складі сім трасмембранних ділянок, які оточують хромофор в бислое. Хромофор знаходиться горизонтально в мембрані фоторецептора. Зовнішній диск мембранної ділянки має велику кількість зорових молекул пігменту. Після того, як поглинули фотон світла, речовина пігменту переходить з однієї ізоформи в іншу. Внаслідок цього молекула зазнає конформаційних змін, а структура рецептора відновлюється. У цьому метародопсин активує G-білок, що запускає каскад біохімічних реакцій.

Фотони світла впливають на зоровий пігмент, що призводить до активації каскаду реакцій: фотон - родопсин - метародопсин - трансдуцин - фермент, який гідролізує цГМФ.

У темряві через відкриті канали проникають катіони (в основному іони натрію), які призводять до часткової деполяризації осередку фоторецептора. Цей фоторецептор викидає медіатор (глутамат амінокислоти), який впливає на інаптичні закінчення нейронів другого порядку. При незначному світловому збудженні молекула родопсин ізомеризується в активну форму. Це призводить до закриття трансмембранного іонного каналу, і, відповідно, зупиняє катіонний потік. Внаслідок цього клітина фоторецептора гіперполяризується, а медіатори перестають виділятися в зоні контакту з нейронами другого порядку.

У темряві через трансммбранні канали здійснюється потік іонів натрію (80%), кальцію (15%), магнію та інших катіонів. Щоб видалити надлишок кальцію та натрію під час темряви, у клітинах фоторецепторів діє катіонний обмінник. Раніше вважалося, що кальцій бере участь у фотоізомерації родопсину. Однак на даний час отримано докази того, що цей іон грає й інші ролі у фототрансдукції. За рахунок присутності достатньої концентрації кальцію, паличкові фоторецептори стають сприйнятливішими до світла, а також значно збільшується відновлення цих клітин після освітлення.

Колбочкові фоторецептори здатні пристосуватися до рівня освітлення, тому людське око здатне сприймати об'єкти при різному освітленні (починаючи від тіней під деревом і закінчуючи предметами, розташованими на блискучому освітленому снігу). Паличкові фоторецептори мають меншу пристосованість до рівня освітлення (7-9 одиниць та 2 одиниці для колб та паличок, відповідно).

Фотопігменти екстерорецепторів колб і паличок сітківки ока

До фотопігментів колбочкового та паличкового апарату очі відносять:

Йодопсин;
Родопсин;
Ціанолаб.

Всі ці пігменти відрізняються один від одного амінокислотами, що входять до складу молекули. У зв'язку з цим пігменти поглинають певну довжину хвилі, точніше, діапазон довжин.

Фотопігменти екстерорецепторів колб.

У колбочках сітківки ока розташовується йодопсин та різновид йодопсину (ціанолаб). Усі виділяють три типи йодопсину, які налаштовані на довжину хвилі в 560 нм (червоний), 530 нм (зелений) та 420 нм (синій).

Про існування та ідентифікацію ціанолабу

Ціанолаб є різновидом йодопсину. У сітківці очі сині колбочки розташовуються регулярно у периферичній зоні, зелені та червоні колбочки локалізуються хаотично по всій поверхні сітківки. При цьому щільність розподілу колб із зеленим пігментів більша, ніж червоних. Найменша щільність відзначається у синіх колб.

На користь теорії трихромазії свідчать такі факти:

Було визначено спектральну чутливість двох пігментів колбочки за допомогою денситометрії.
З використанням мікроспектрометрії було визначено три пігменти колбочкового апарату.
Було ідентифіковано генетичний код, відповідальний за синтез червоних, синіх та зелених колб.
Вченим вдалося ізолювати колбочки та виміряти їхню фізіологічну відповідь на опромінення світлом з певною довгою хвилі.

Теорія трехромазии раніше неспроможна пояснити наявність чотирьох основних кольорів (синій, жовтий, червоний, зелений). Також було важко пояснити, чому люди-дихромати здатні розрізняти білий та жовтий кольори. Нині відкрито новий фоторецептор сітківки, у якому роль пігменту виконує меланопсин. Це відкриття розставило все на місця і допомогло відповісти на багато питань.

Також у недавніх дослідженнях за допомогою флуоресцентного мікроскопа було вивчено зрізи сітківки птахів. При цьому було виявлено чотири типи колб (фіолетова, зелена, червона та синя). За рахунок опонентного кольорового зору фоторецептори та нейрони доповнюють один одного.

Фотопігмент паличок родопсин

Родопсин відноситься до сімейства G-зв'язаних білків, який так названий через механізм трансмембранної передачі сигналу. При цьому процес залучаються G-білки, розташовані в примембранному просторі. При дослідженні родопсину було встановлено структуру цього пігменту. Це відкриття дуже важливе для біології та медицини, тому що родопсин є родоначальником у сімействі GPCR-рецепторів. У зв'язку з цим його будова використовується у вивченні решти інших рецепторів, а також визначає функціональні можливості. Родопсин названий так, тому що має яскраво-червоне забарвлення (з грецької він дослівно перекладається як рожевий зір).

Денний та нічний зір

Вивчаючи спектри поглинання родопсину, можна побачити, що відновлений родопсин відповідає за сприйняття світла за умов низької освітленості. При денному світлі цей пігмент розкладається і максимальна чутливість родопсину зміщується в синю спектральну область. Це явище отримало назву ефект Пуркіньє.

При яскравому освітленні паличка перестає приймати денні промені, а цю роль він бере колбочка. При цьому відбувається збудження фоторецепторів у трьох сферах спектру (синій, зелений, червоний). Далі ці сигнали перетворюються і спрямовуються в центральні структури мозку. Через війну формується кольорове оптичне зображення. Для повного відновлення родопсину в умовах низького освітлення потрібно близько півгодини. Протягом цього часу відбувається поліпшення сутінкового зору, яке досягає максимуму по закінченні періоду відновлення пігменту.

Біохімік М.А. Островський провів низку фундаментальних досліджень і показав, що палички, що містять пігмент родопсин, беруть участь у сприйнятті об'єктів в умовах низького освітлення та відповідають за нічний зір, який має чорно-біле забарвлення.

Всі зорові пігменти є ліпохромопротеїдами - комплекси глобулярного білка опсину, ліпіду і хромофора ретиналю. Розрізняють два типи ретиналю: ретиналь I (окислена форма вітаміну і ретиналь II (окислена форма вітаміну . На відміну від ретиналю I ретиналь II має незвичайний подвійний зв'язок в -іононовому кільці між третім і четвертим атомами вуглецю. Загальне уявлення про зорові пігменти дає табл. 2). .

Таблиця 7. Типи зорових пігментів

Розглянемо тепер докладніше будову та властивості родопсину. Одностайної думки про величину молекулярної маси білкової частини родопсину досі немає. Так, наприклад, для родопсин бика в літературі

наводяться цифри від жаби від 26 600 до 35 600, кальмара від 40 000 до 70 000, що може бути пов'язано не тільки з методичними особливостями визначення молекулярних ваг різними авторами, але також і субодиничною будовою родопсину, різною представленістю мономерних і димерів.

Спектр поглинання родопсину характеризується чотирма максимумами: у -смузі (500 нм), -смузі (350 нм), у-смузі (278 нм) і -смузі (231 нм). Вважається, що а-і-смуги в спектрі обумовлені поглинанням ретиналю, а і-смуги - поглинанням опсину. Молярні екстинкції мають такі значення: при 350 нм - 10 600 і при 278 нм - 71 300.

Для оцінки чистоти препарату родопсин зазвичай використовують спектроскопічні критерії - відношення оптичних щільностей для видимої (хромофорної) і ультрафіолетової (білокхромофорної) області Для найбільш очищених препаратів родопсин ці значення відповідно рівні і 0,168. Родопсин флуоресціює у видимій області спектру з максимумом світіння при дигітоніновому екстракті і при у складі зовнішніх сегментів. Квантовий вихід флуоресценції близько 0,005.

Білкова частина зорового пігменту (опсин) бика, щура та жаби має близький амінокислотний склад з рівним вмістом неполярних (гідрофібних) та полярних (гідрофільних) амінокислотних залишків. До аспарагінового залишку опсину приєднано один олігосахаридний ланцюг, тобто опсин являє собою глікопротеїд. Передбачається, що полисахаридная ланцюг лежить на поверхні родопсина грає роль «фіксатора», відповідального орієнтацію білка в мембрані диска. За даними ряду авторів, опсин не несе і С-кінцевих амінокислотних залишків, тобто поліпептидний ланцюг білка, мабуть, циклізований. Амінокислотний склад опсину ще не визначено. Вивчення дисперсії оптичного обертання препаратів опсину показало, що вміст спіральних ділянок в опсині 50-60%.

У нейтральному середовищі молекула опсину несе негативний заряд і має ізоелектричну точку при

Менш ясне питання, скільки молекул фосфоліпідів пов'язані з однією молекулою опсина. За даними різних авторів, ця цифра сильно варіює. На думку Абрахамсона, у кожному ліпохромопротеїді з опсином міцно пов'язано вісім молекул фосфоліпідів (з них п'ять молекул фосфатидилетаноламіну). Крім того, до комплексу входять 23 слабопов'язані молекули фосфоліпідів.

Розглянемо тепер основний хромофор зорового пігменту – 11-цис-ретиналь. На кожну молекулу білка у родопсині припадає лише одна молекула пігменту. містить у бічному ланцюгу чотири сполучені подвійні зв'язки, які зумовлюють цис-транс-ізомерію молекули пігменту. Від усіх відомих стереоізомерів 11-цис-ретиналь відрізняється вираженою нестабільністю, що пов'язано із зменшенням енергії резонансу, зумовленим порушенням компланарності бічного ланцюга.

Кінцева альдегідна група в бічному ланцюгу має підвищену реакційну здатність і

реагує з амінокислотами, їх амінами та фосфоліпідами, що містять аміногрупи, наприклад, фосфатидиэтанол-аміном. При цьому утворюється альдимінний ковалентний зв'язок - з'єднання типу Шиффової основи

Як уже згадувалося, той же хромофор у складі зорового пігменту має максимум поглинання при такому великому батохромному зрушенні (близько може бути обумовлений низкою причин: протонуванням азоту в альдимінній групі, взаємодією ретиналь з -групами опсину, слабкими міжмолеїнальними взаємодіями білком Ірвінг вважає, що основною причиною сильного батохромного зсуву в спектрі поглинання ретиналю є висока локальна поляризуемость середовища навколо хромофора. у розчинниках з вищим показником заломлення відзначався і сильніший батохромний зсув.

На вирішальну роль взаємодій білка з ретиналем у визначенні положення довгохвильового максимуму поглинання пігменту зорового вказують також досліди Редінга і Уолда, в яких зареєстровано знебарвлення пігменту при протеолізі білкового носія. З відмінностями у взаємодіях ретиналю з мікрооточенням в межах ліпопротеїдного комплексу можуть бути пов'язані досить широкі варіації в положенні максимумів спектрів поглинання зорових пігментів (від 430 до 575 нм) у різних видів тварин.

Ще кілька років тому сильні суперечки серед фотобіологів викликало питання про природу партнера, з яким з'єднаний ретиналь у зоровому пігменті. В даний час загальноприйнято думку про те, що ретиналь за допомогою Шиффова підстави пов'язаний з білком-опсином. При цьому ковалентний зв'язок замикається між альдегідною групою ретиналю та -аміногрупою лізину білка.

Незважаючи на те, що негативному впливу екранів на людину присвячені десятки наукових праць, сучасні люди проводять все більше і більше часу "в компанії" телевізора, комп'ютера та смартфона. Втім, варто зауважити, що до цього часу залишалося незрозумілим, як саме світло дисплея. Але тепер хіміки з Університету Толедо, нарешті, виявили механізм, за допомогою якого синє світло, що виходить від цифрових пристроїв, перетворює молекули, що містяться в сітківці, на справжні вбивці клітин.

Найважливішу роль процесі зору грає ретиналь - одне з форм вітаміну А. Ця речовина входить до складу основних зорових пігментів і бере участь у створенні нервових сигналів, у тому числі мозок формує зображення. І оскільки без ретиналю фоторецептори стають абсолютно марними, він повинен постійно проводитися в сітківці ока.

У новому дослідженні команда під керівництвом Аджита Карунаратне (Ajith Karunarathne) виявила, що під дією синього світла ретиналь запускає реакції, в ході яких з'являються токсичні речовини для клітин сітківки. Саме цей процес призводить до вікової дегенерації жовтої плями, коли імунна система поступово перестає захищати клітини від руйнування.

У ході експерименту вчені вводили ретиналь в різні типи клітин, включаючи серцеві, ракові і нервові, після чого впливали на зразки світлом різної довжини хвилі. І щоразу під променями синьої частини спектра клітини гинули, тоді як інші види освітлення не мали негативного ефекту.

"Це справді токсично. Фоторецепторні клітини ока не відновлюються, і коли вони вмирають, то це назавжди", - пояснює у прес-релізі університету співавтор дослідження Касун Ратнаяке (Kasun Ratnayake).

Але є і хороша новина: виявилося, що від витівок ретиналю рятує антиоксидант альфа-токоферол - похідна вітаміну Е. На жаль, згодом, коли організм починає старіти або коли імунний захист слабшає, здатність таким чином боротися із впливом синього світла зникає.

Тільки США щорічно виявляється два мільйони нових випадків макулодистрофії - групи захворювань, у яких відбувається поразка сітківки очі і порушується центральний зір. Розуміння того, як саме всюдисуще синє світло впливає на здоров'я людини, дає надію на розробку способів захисту молодого покоління у світі високих технологій.

В даний час дослідники вимірюють інтенсивність світла, що надходить від екранів різних пристроїв, щоб змоделювати реакцію клітин на природне опромінення, з яким люди стикаються в повсякденному житті.

За словами Карунаратне, захиститися від природного синього світла можна за допомогою сонцезахисних окулярів, які відсівають ці хвилі разом з ультрафіолетом. Крім того, багато виробників гаджетів сьогодні встановлюють на свої нові пристрої відповідні програмні фільтри. На старі моделі пристроїв програми, що відсівають синю складову, користувачі можуть встановити самостійно.

Докладніше з результатами дослідження можна ознайомитись, прочитавши , опубліковану у виданні Scientific Reports.

Додамо також, що на сьогодні відомі випадки відновлення сітківки, наприклад, за допомогою і . Втім, поки що це лише експериментальні розробки. Проте автори проекту "Вести..