Что такое лактатдегидрогеназа в анализе крови. Проведение обследования на лактатдегидрогеназу (ЛДГ). Причины образования фермента

Гликолитический внутриклеточный (цитоплазматический) фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ, LDH), ускоряющий реакцию превращения молочной кислоты в пировиноградную, а также катализирующий обратную реакцию (обратимая реакция окисления L-лактата в пируват), присутствует без исключения во всех тканях человеческого организма. Наибольшее содержание ЛДГ отмечается в сердце, печеночной и почечной паренхиме, скелетных мышцах, красных кровяных тельцах, где фермент представлен в виде пяти изоферментов (изоэнзимов): ЛДГ-1, ЛДГ-2, ЛДГ-3, ЛДГ-4, ЛДГ-5. Электрическая подвижность данных изоэнзимов полностью соответствует таковой глобулинов – α 1 , β 1 , γ 1 , γ 2 . Основная концентрация ЛДГ сосредоточена внутри клеток, сыворотка заметно уступает в этом плане.

У взрослого человека, не жалующегося на свое здоровье, общая активность лактатдегидрогеназы в сыворотке крови в норме колеблется в границах 0,80 – 4,00 ммоль /(ч·л) или 38 – 62 U/l (при 30°С ).

Распределение фракций в плазме. Возраст и норма

Первая фракция (ЛДГ-1 или тетрамер НННН) берет свое начало преимущественно в сердечной мышце и значительно повышается в сыворотке крови при поражении миокарда.

Вторая, третья, четвертая фракции (ЛДГ-2, ЛДГ-3, ЛДГ-4) начинают активно поступать в плазму при патологических состояниях, сопровождающихся массивной гибелью кровяных пластинок – тромбоцитов, что происходит, например, в случае такого опасного для жизни состояния, как тромбоэмболия легочной артерии (ТЭЛА).

Пятый изофермент (ЛДГ-5 или тетрамер ММММ) происходит из клеток печеночной паренхимы и выделяется в плазму крови в больших количествах на острой стадии вирусных гепатитов.

Ввиду того, что разные виды тканей накапливают и выделяют различные концентрации ЛДГ, фракции изоэнзимов лактатдегидрогеназы распределяются в плазме крови неравномерно:

Изофермент	Концентрация в сыворотке
ЛДГ-1	17 – 27% (0,17 – 0,27 отн. ед)
ЛДГ-2	27 – 37% (0,27 – 0,37)
ЛДГ-3	18 – 25% (0,18 – 0,25)
ЛДГ-4	3 – 8% (0,03 – 0,08)
ЛДГ-5	0 – 5% (0,00 – 0,05)

Активность лактатдегидрогеназы в красных кровяных тельцах (эритроцитах) в 100 раз превосходит уровни энзима, содержащегося в плазме крови, причем, повышенные значения отмечаются не только при патологических состояниях, ряд физиологических условий, например, беременность, первые месяцы жизни либо чрезмерные физические усилия со своей стороны тоже способствуют возрастанию активности ЛДГ. Существенные различия нормальных уровней данного показателя также обусловлены возрастом и полом, о чем может свидетельствовать таблица, расположенная ниже:

Между тем, показатели нормы для ЛДГ крови всегда ориентировочны, их не следует запоминать раз и навсегда по той причине, что анализ может быть выполнен при температуре 30°С или 37°С, уровень рассчитан в различных единицах (мккат/л, ммоль/(ч·л), Ед/л или U/l). Но коль имеет место острая необходимость самостоятельно сравнить собственные результаты с вариантами нормы, то полезно будет для начала поинтересоваться в учреждении, производившем анализ, методами его проведения и единицами измерения, используемыми данной лабораторией.

Выведение изоэнзимов лактатдегидрогеназы (LDH-4, LDH-5) почками не переходит уровня в 35 мг/сутки (норма экскреции).

Причины повышения ЛДГ

Уровень активности ЛДГ повышен практически при любых патологических процессах, которым сопутствует воспаление и гибель клеточных структур, поэтому причинами увеличения данного показателя в первую очередь считают:

Острую фазу (более подробное описание изменения спектра ЛДГ при некротическом поражении миокарда будет представлено ниже);
Функциональную недостаточность сердечной и сосудистой системы, а также органов дыхания (легкие). Вовлечение в процесс легочной ткани и развитие недостаточности кровообращения в малом круге кровообращения (уровень ЛДГ повышен за счет активности ЛДГ-3 и в некоторой степени – за счет ЛДГ-4 и ЛДГ-5). Ослабление сердечной деятельности влечет нарушение кровообращения, симптомы и рост активности фракций LDH-4 и LDH-5;
Повреждения красных кровяных телец (пернициозная и ), обусловливающие состояние гипоксии тканей;
Воспалительные процессы, затрагивающие легкие, а также почечную либо печеночную паренхиму;
Острый период вирусного гепатита (в хронической стадии активность LDH, как правило, не покидает границы нормы);
Злокачественные опухоли (особенно, с метастазированием), локализованные преимущественно в ткани печени. Между тем, строгая корреляция, в отличие от инфаркта миокарда (чем больше размер очага, тем выше активность ЛДГ) между прогрессированием онкологического процесса и изменением спектра лактатдегидрогеназы не прослеживается;
Различную гематологическую патологию ( , острый , гранулоцитоз, хронический миелобластный лейкоз, или недостатком фолиевой кислоты);
Массивное разрушение тромбоцитов, причиной которого нередко становятся , не обеспеченные достаточным подбором по отдельным системам крови (например, HLA);
Заболевания костно-мышечной системы, в первую очередь – поражение скелетных мышц (травмы, атрофические поражения главным образом, на начальной стадии развития болезни).

ЛДГ и некроз сердечной мышцы

Исследование гликолитического фермента имеет весьма важное диагностическое значение при поражении сердечной мышцы, поэтому относится к главным ферментативным тестам, определяющим инфаркт миокарда в первые сутки развития опасного некротического процесса, локализованного в сердечной мышце (8 – 12 часов от начала болевого синдрома). Рост активности фермента происходит, в первую очередь, за счет фракции ЛДГ-1 и отчасти – за счет второй фракции (ЛДГ-2).

Спустя сутки-двое от болевого приступа уровень ЛДГ крови достигает максимальных значений и в большинстве случаев сохраняет высокую степень активности до 10 дней. При этом следует отметить, что активность находится в прямой зависимости от площади поражения миокарда (чем больше размер очага, тем выше значения показателя). Таким образом, инфаркт миокарда, первоначально диагностируемый с помощью таких лабораторных тестов, как определение креатинкиназы и МВ-фракции креатинкиназы, через сутки уже может подтвердиться данным ферментативным исследованием (ЛДГ повышен и повышен значительно – в 3 – 4… до 10 раз).

Кроме увеличения общей активности лактатдегидрогеназы и возрастания активности фракции ЛДГ-1, для выявления острого инфаркта миокарда особую ценность имеет коэффициент ЛДГ/ЛДГ-1 или ГБДГ (гидроксибутиратдегидрогеназа) и соотношение LDH-1/LDH-2. Учитывая, что значения ГБДГ в остром периоде болезни существенно изменяются в сторону увеличения, а общая активность лактатдегидрогеназы будет понижена относительно довольно высоких значений ЛДГ-1, то и коэффициент ЛДГ/ГБДГ будет заметно падать и окажется ниже 1,30. В это же время соотношение ЛДГ-1/ЛДГ-2, наоборот, будет проявлять тенденцию к повышению, стремясь достигнуть 1,00 (а иногда и перейти данный рубеж).

Другие причины изменения коэффициентов

Вышеописанные параметры, помимо некротического повреждения сердечной мышцы, подвергаются изменению и в случае других тяжелых заболеваний:

Гемолитической анемии различного происхождения (ЛДГ/ГБДГ уменьшается и становится ниже 1,3);
Мегалобластной анемии (содержание первой фракции значительно превосходит концентрацию второй);
Состояниях, сопровождающихся усиленным разрушением клеток (острый некротический процесс);
Новообразований, локализованных в железах женской и мужской половой сферы: дисгерминоме яичника, семиноме яичка, тератоме (здесь отмечается только возрастание концентрации ЛДГ-1);
Поражений почечной паренхимы.

Таким образом, главными виновниками, а, стало быть, и главными причинами изменений концентрации описываемых показателей в сыворотке крови можно считать состояния, связанные с разрушением клеток печеночной и почечной паренхимы, а также форменных элементов крови (тромбоцитов, эритроцитов).

Отдельные нюансы

Для исследования ЛДГ в крови достаточно 1 мл сыворотки, которую добывают из крови, сданной, как и для любого другого биохимического теста, утром натощак (правда, если стоит вопрос о диагностике острого ИМ, то данными правилами, конечно, пренебрегают).

При лабораторном исследовании ЛДГ гемолиз приводит к искажению результатов анализа (завышает их). А при воздействии гепарина и оксалата активность фермента, наоборот, в сыворотке будет понижена по сравнению с реальными значениями ЛДГ крови. Чтобы этого не случилось, к работе с материалом следует приступить как можно раньше, первым делом отделив сгусток с форменными элементами от сыворотки.

Видео: специалист о ЛДГ

ЛДГ расшифровывается как лактатдегидрогеназа. Это фермент, который принимает непосредственное участие в окислении глюкозы и образовании молочной кислоты в организме. При нормальном функционировании организма этот фермент разрушается и быстро выводится. Возникают случаи, когда ЛДГ повышен. Причины повышения и способы нормализации уровня фермента рассмотрим в данной статье.

ЛДГ играет важную роль в жизнедеятельности организма . Он участвует в химических реакциях, таких как окисление глюкозы и образование молочной кислоты. ЛДГ способствует преобразованию глюкозы в энергию, которая необходима для работы клеток организма. Подобная реакция протекает в присутствии кислорода. В результате происходит выделение углекислого газа, энергии и молекул воды. При недостаточном содержании кислорода выработка энергии уменьшается в несколько десятков раз и происходит накопление молочной кислоты в тканях.
Также ЛДГ необходим для преобразования накопившейся молочной кислоты обратно в глюкозу в результате химической реакции. Отличительной особенностью ЛДГ является то, что он не способен накапливаться в организме. Поэтому он быстро разрушается и выводится естественным путем из организма.

Посмотрите видео про этот показатель

Как проводится анализ?

Чтобы выявить уровень фермента необходимо сдать биохимический анализ крови на ЛДГ. Для его проведения производят забор венозной крови. Могут взять из вены на сгибе руки, из мочки уха, большого пальца ноги или пятки. У маленьких детей забор производят при помощи ланцета. Перед введением иглы место обрабатывают антисептическим раствором. После взятия необходимого количества материала на место прокола накладывают давящую повязку. После процедуры пациенты некоторое время могут ощущать боль и дискомфорт на месте прокола.

Материал собирают в специальную пробирку .

В лаборатории ее помещают в центрифугу для получения сыворотки, после чего проводят исследование.

Что может повлиять на результат?

Перед исследованием пациенту необходимо тщательно подготовиться , соблюдая правила, разработанные специалистами. Несоблюдение данных требований может повлиять на результат анализа. Требования:

кровь сдается строго натощак в утреннее время;
перед анализом необходимо исключить из рациона жирную и копченую пищу;
запрещено принимать алкоголь;
перед сдачей материала не рекомендуется курить;
если пациент постоянно принимает медикаменты, то об этом нужно сообщить врачу;
ацетилсалициловая кислота и некоторые гормональные препараты могут вызвать повышение ЛДГ в крови;
за день до анализа необходимо исключить тяжелые физические нагрузки, так как во время тренировки затрачивается много энергии, что приводит к значительному увеличению фермента в организме.

К ложноположительному результату также может привести гемолиз крови, неправильное хранение биоматериала, завышенное содержание тромбоцитов в организме и нарушение самого процесса исследования.

Какие значения считать повышенными?

Показатель ЛДГ исчисляется в единицах на литр . Нормативные показатели напрямую зависят от возраста и пола пациента. В здоровом организме содержание фермента минимально. Ниже представлена таблица нормальных показателей для разных возрастных категорий пациентов.

При получении значений выше верхней границы нормативного показателя врач определяет повышенный показатель.

Важно учитывать, что лактатдегидрогеназа может быть повышена у женщин во время беременности , у профессиональных спортсменов и новорожденных малышей. В пожилом возрасте также наблюдается повышение показателей в результате изменений в организме.

Симптомы и признаки повышенных значений

Само по себе увеличение уровня ЛДГ не сопровождается конкретными симптомами . В зависимости от причины изменения показателей у пациентов могут наблюдаться боли в сердце, изменения АД и пульса, головная боль, слабость, сонливость, судороги, снижение работоспособности, повышение температуры тела.

Опасности и последствия

Значительное повышение показателя ЛГД говорит о наличии патологического процесса в организме человека . Отсутствие лечения или несвоевременная диагностика заболевания может привести к неприятным последствиям для пациента. Имеющиеся заболевания могут перейти в тяжелую и хроническую форму, повышается риск инсультов, инфарктов, патологий печени.

В тяжелых случаях возможен цирроз печени, развитие онкологических заболеваний и даже летальный исход.

Особенности состояния у детей

В первые дни после рождения у малышей уровень фермента всегда выше. По мере роста и развития показатель постепенно снижается и остается в пределах нормы. Нужно учитывать, если ребенок занимается спортом, то его нормативный показатель должен быть выше, чем у обычных детей его возраста. При наличии аллергии, бронхиальной астмы, экземы, анемии, травмы анализ ЛДГ может дать недостоверный результат. Если лактатдегидрогеназа повышена у ребенка, то подобное состояние требует тщательного исследования, так как возможно в растущем организме развиваются патологические процессы. Очень важно как можно раньше выявить , почему у ребенка повышается содержание фермента.

Это позволит вовремя распознать и устранить патологию.

Причины

В результате исследования могут определить, что ЛДГ повышен. Подобное состояние говорит об отклонениях в работе организма. По результатам одного анализа нельзя точно поставить диагноз, можно лишь подтвердить развитие патологии. Чтобы выявить истинные причины, при которых ЛДГ повышен необходимо проводить дополнительные инструментальные исследования.

Лактатдегидрогеназа – это необходимый изофермент, находящийся в составе крови посредством которого происходит вырабатывается молочная кислота в организме и процесс окисления глюкозы. Если на ЛДГ норма, такой компонент отсутствует, так как самостоятельно разрушается и выводится из организма. Но, в медицинской практике отмечаются случаи, когда уровень ЛДГ повышен или понижен и это выявляет определённые заболевания в организме человека. И так что такое лдг в биохимическом анализе крови?

Что это такое

Анализ крови на ЛДГ, что это такое и какие имеет показатели? С развитием медицины, появилось много , названия которых требуют расшифровки.

С помощью фермента лактатдегидрогеназы, который содержится в печени, почках и скелете, у больного выявляют различные патологические состояния, если они имеются.

Лактатдагидрогеназа делится на:

Изоферменты разные по своему составу.
Изоферменты, которые находятся только в составе определенного органа.
Есть специальные методы исследования, которые определяют количество данных компонентов. Это – электрофоретические, хроматография, кинетические, иммунологические.
Скорость движения немаловажно. ЛДГ1 – это самые быстрые из них, ЛДГ5 – медленные.

В сердечной мышце, например, присутствуют ЛДГ1 и ЛДГ 2, самый медленный – ЛДГ5 исследователи наблюдают только в печени.

Расшифровка

Но выделяют и следующие причины увеличения фермента лактатдегидрогеназы у взрослых и детей:

Цирроз печени.
Острый панкреатит.
Есть определенные лекарства, которые вызывают его повышение или содержат большое количество кофеина.
Механическая желтуха.
, ожоги и шок разной степени тяжести. Все заболевания, которые сопровождает распад клеток.

Обнаруживают увеличение лактатдегидрогеназа при коронарной недостаточности, застойных явлениях в печени или . Бывает так, что у пациента наблюдается аритмия сердца – все показатели в норме, но если ее лечить электрическими импульсами уровень фермента повысится.

Следует помнить, что у новорождённых ЛДГ тоже повышен, но это их особенность и в дальнейшем он приходит в норму. Достаточно редкое явление – понижение этого фермента, которое указывает на генетические аномалии или вообще отсутствие его в составе крови.

Дополнительные анализы

Как и все процедуры, связанные с кровеносной системой, . Но врач может дать вам направление и на другие процедуры, с целью правильно поставить диагноз:

Общий анализ крови.
АЛТ (аланиноминотрансфераза) этот анализ тоже предполагает сдавать кровь из вены.
Щелочная фосфатаза тоже определяется по составу крови.
(аспартатаминотрансфераза) – компонент, который определяет биохимия.
Уровень прямого билирубина.
ГГТ один из компонентов крови и выявляется с помощью биохимии.

Диагностика

На такое исследование врач дает направление, когда:

Если специалист подозревает, что в организме больного повреждены ткани. Но данный анализ на ЛДГ производится только в комплексе с другими исследованиями, позволяющими судить о характере аномалии.
Если больного мучает боль в груди резкого характера, то одной из причин могут быть стенокардия, инфаркт легкого или инфаркт миокарда. Для выявление, что именно стало причиной патологии и проводят это исследование.
При различных опухолях ракового характера, когда врач исследует их развитие.
Если обнаружена болезнь почек и печени и необходимо установить ее стадию.
Исследуют , чтобы выявить аномалии в эритроцитах.
Если проводится анализ состояния мышечных тканей.

Кровь, взятая на анализ лактатдегидрогеназы хранится в течение двух дней при температуре от восемнадцати до двадцати градусов по Цельсию. Ни в коем случае замораживать результат нельзя, потому что ферменты пропадают при низких температурах.

Подготовка

Здесь с подготовкой все гораздо строже, подготовка к анализу крови на ЛДГ. В течение двенадцати часов перед исследованием не стоит ничего есть. Также специалисты не советуют курить и пить напитки, содержащие алкоголь, активно заниматься физкультурой и много принимать пищи. Также не стоит портить себе настроение.

Пациенту необходимо перед исследованием успокоиться и посидеть в коридоре перед кабинетом, чтобы довести до нормы свой пульс и успокоить сердце.

Также следует учитывать следующее:

Прекратить прием аскорбиновой кислоты, лекарств против судорог и некоторых препаратов за четыре дня до исследования.
Не нужно принимать гемодиализ перед процедурой.

Врачи предупреждают, что сердечный клапан и возможные гематологические аномалии влияют на анализы крови.

Важные факты о ферменте и его свойствах

Анализ крови на ЛДГ обычно назначается вместе с другими нужными процедурами, позволяющими судить о наличии того или иного заболевания в тканях и органах пациента.

При некрозе тканей или инфаркте больные сдают исследование несколько раз через определенное время. Если у вас повышен анализ крови на ЛДГ, то, скорее всего, врач с точностью скажет в каком органе наблюдается аномалия.

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов . Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим . В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией .

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент , а активный центр – кофермент . Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент . Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6 , В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом , а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом . Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок .То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия , а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия .

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
острая вирусная инфекция – свинка
алкогольная интоксикация
внематочная беременность

Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:

при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
острый аппендицит
кишечная непроходимость
алкогольная интоксикация
кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами

При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе .

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.

Липаза

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами .

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

В моче здорового человека липаза отсутствует!

Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы
Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.

Когда липаза крови повышена?

При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:

острый панкреатит
различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
холестаз
прободение язв
болезни обмена веществ – сахарный диабет , подагра , ожирение
прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)

Также повышение активности липазы возможно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности . Однако повышенная активность липазы при указанных состояниях не является специфичной для них, поэтому в диагностике данных заболеваний не используется.

Когда уровень липазы крови понижен?

Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии.

Как подготовится к анализу на липазу?

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови

Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом , если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое ) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин , аспирин , ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:

инфаркт миокарда
острый гепатит (вирусный, токсический)
раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
острый панкреатит
патология почек (пиелонефрит , гломерулонефрит)
гемолитическая анемия , В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии

ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины).

Как сдать анализ на ЛДГ?

Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах , поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое ) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков , барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами . Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:

острый гепатит
механическая желтуха
введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
распад большой опухоли
рак печени или метастазы в печени
обширный инфаркт миокарда
травматические повреждения мышечной ткани

У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ .

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ - строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические ) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:

гепатиты
некроз печени
цирроз
рак печени и метастазы в печени
инфаркт миокарда
наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
гепатоз
холестаз

Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги , травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.

Норма щелочной фосфатазы крови

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение ) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков , сульфаниламидов, магнезии, омепразола , ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности , гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

По изменению показателей анализа крови при онкологии опытный врач сможет предположить начало развития злокачественного заболевания и своевременно назначить дополнительные исследования.

Особенности изменений показателей общего анализа крови при онкологии

Нельзя однозначно сказать, каким будет анализ крови при злокачественных заболеваниях. Это зависит от того, какой вид опухоли развивается, кроме того, рассматривается ее локализация и характер протекания болезни. Немаловажное значение имеют и индивидуальные особенности организма каждого человека.

Но все же можно выделить некоторые общие отличительные особенности результатов исследования крови, которые помогут опытному доктору заподозрить развитие злокачественного процесса.

В большинстве случаев общий анализ крови при онкологии определяет высокое значение СОЭ – скорости оседания эритроцитов. Данный показатель является косвенной характеристикой содержания белков плазмы крови. Врача должен насторожить тот факт, что применение антибактериального или противовоспалительного лечения не приводит к снижению значения этого показателя крови.

Еще одним важным показателем крови, снижение значения которого может указывать на развитие злокачественного процесса, является гемоглобин. Гемоглобин – особый белок в составе эритроцитов крови, который отвечает за транспортировку кислорода из легких к органам и тканям, и углекислого газа обратно. Врача должно насторожить понижение гемоглобина в крови при отсутствии у пациента кровопотери (при объемных операциях, травмах, обильных менструациях). Важно, если при этом человек нормально питается и ведет обычный образ жизни.

Наиболее значительно и быстро происходит снижение гемоглобина при развитии рака кишечника и желудка. При некоторых видах лейкоза, раке печени кроме снижения СОЭ наблюдается уменьшение количества тромбоцитов, повышается показатель свертываемости крови. Анализ крови при онкологическом заболевании толстого кишечника определяет анемию по причине скрытого кровотечения. В таком случае это является ранним симптомом злокачественной опухоли. При метастазирующей опухоли снижение гемоглобина в крови (анемия) часто развивается в результате вторичного поражения костного мозга (органа кроветворения).

Показатели биохимического анализа крови при онкологии

Злокачественные заболевания изменяют не только показатели общего анализа крови, но и биохимического исследования.

В расшифровке анализа крови при онкологическом заболевании поджелудочной железы указывается изменение уровня глюкозы. Глюкоза является основным показателем углеводного обмена организма. За ее выработку отвечает гормон поджелудочный железы инсулин.

При злокачественной болезни желчевыводящих путей в биохимическом анализе крови определяется повышение содержания желчного пигмента билирубина. Это связано с развитием закупорки желчных протоков.

Злокачественные новообразования печени проявляются увеличением активности ферментов аспартатаминотрансферазы (АСТ), аланинаминотрансферазы (АЛТ) и лактатдегидрогеназы (ЛДГ).

Опухолевые процессы костной ткани проявляются в результатах биохимии крови повышением концентрации фермента щелочная фосфатаза (участник расщепления фосфорной кислоты в организме).

Кроме того, в зависимости от вида опухолевого процесса, его локализации изменяются многие другие показатели биохимического исследования.

Повышаются значения таких показателей анализа крови при онкологии:

мочевина – конечный продукт метаболизма белка;
мочевая кислота – конечный продукт метаболизма пуринов (соединений, содержащих азот);
гамма-глобулин – белок плазмы крови.

Биохимический анализ крови при злокачественных патологиях обычно показывает снижение содержания в крови альбумина (одного из основных белков крови), фибриногена (белок плазмы крови, который принимает участие в ее свертываемости).

Сделать грамотную расшифровку любого анализа крови может только опытный врач. Пациент ни в коем случае не должен самостоятельно трактовать результаты анализов. Изменения показателей исследования крови могут быть симптомом не только онкологических заболеваний, но и многих других, менее тяжелых патологий.

Какой диагноз Вам поставили? У меня тоже низкие лейкоциты уже много лет.}