Транспорт кислорода кровью осуществляется атомами. Газообмен в легких и перенос газов кровью. Транспортная функция белков

Кислород в крови находится в растворенном виде и в соединении с гемоглобином. В плазме растворено очень небольшое количество кислорода, каждые 100 мл плазмы крови при напряжении кислорода (100 мм рт. ст.) могут переносить в растворенном состоянии лишь 0.3 мл кислорода. Это явно недостаточно для жизнедеятельности организма. При таком содержании кислорода в крови и условии его полного потребления тканями минутный объем крови в покое должен был бы составлять более 150 л/мин. Важен другой механизм переноса кислорода путем его соединения с гемоглобином.

Каждый грамм гемоглобина способен связать 1.34 мл кислорода. Максимальное количество кислорода, которое может быть связано 100 мл крови, - кислородная емкость крови (18,76 мл или 19 об%). Кислородная емкость гемоглобина - величина, отражающая количество кислорода, которое может связаться с гемоглобином при его полном насыщении. Другой показатель дыхательной функции крови - содержание кислорода в крови, который отражает истинное количество кислорода, как связанного с гемоглобином, так и физически растворенного в плазме.

В 100 мл артериальной крови в норме содержится 19-20 мл кислорода, в таком же объеме венозной крови - 13-15 мл кислорода, при этом артерио-венозная разница составляет 5-6 мл.

Показатель степени насыщения гемоглобина кислородом – отношение количества кислорода, связанного с гемоглобином, к кислородной емкости последнего. Насыщение гемоглобина артериальной крови кислородом у здоровых лиц составляет 96%.

Образование оксигемоглобина в легких и его восстановление в тканях находится в зависимости от парциального напряжения кислорода крови: при его повышении насыщение гемоглобина кислородом возрастает, при понижении - уменьшается. Эта связь носит нелинейный характер и выражается кривой диссоциации оксигемоглобина, имеющей S-образную форму.

Оксигенированной артериальной крови соответствует плато кривой диссоциации, а десатурированной крови в тканях - круто снижающаяся ее часть. Пологий подъем кривой в верхнем ее участке (зона высокого напряжения О 2) свидетельствует, что достаточно полное насыщение гемоглобина артериальной крови кислородом обеспечивается даже при уменьшении напряжения 0 2 до 70 мм рт.ст.

Понижение напряжения О 2 со 100 на 15-20 мм рт. ст. практически не отражается на насыщении гемоглобина кислородом (НЬО; снижается при этом на 2-3%). При более низких значениях напряжения О 2 оксигемоглобин диссоциирует значительно легче (зона крутого падения кривой). Так, при снижении напряжения 0 2 с 60 до 40 мм рт. ст. насыщение гемоглобина кислородом уменьшается приблизительно на 15%.

Положение кривой диссоциации оксигемоглобина количественно принято выражать парциальным напряжением кислорода, при котором насыщение гемоглобина составляет 50%. Нормальная величина Р50 при температуре 37°С и рН 7.40 - около 26.5 мм рт. ст..

Кривая диссоциации оксигемоглобина при определенных условиях может смещаться в ту или иную сторону, сохраняя S-образную форму, под влиянием изменения:

3. температуры тела,

В работающих мышцах в результате интенсивного метаболизма повышается образование СО 2 и молочной кислоты, а также возрастает теплопродукция. Все эти факторы понижают сродство гемоглобина к кислороду. Кривая диссоциации при этом сдвигается вправо, что приводит к более легкому освобождению кислорода из оксигемоглобина, и возможность потребления тканями кислорода увеличивается.

При уменьшении температуры, 2,3-ДФГ, снижении напряжения СО 2 и увеличении рН кривая диссоциации сдвигается влево, сродство гемоглобина к кислороду возрастает, в результате чего доставка кислорода к тканям уменьшается.

6. Транспорт углекислого газа кровью . Углекислый газ переносится к легким в форме бикарбонатов и в состоянии химической связи с гемоглобином (карбогемоглобин).

Углекислый газ является продуктом метаболизма клеток тканей и поэтому переносится кровью от тканей к легким. Углекислый газ выполняет жизненно важную роль в поддержании во внутренних средах организма уровня рН механизмами кислотно-основного равновесия. Поэтому транспорт углекислого газа кровью тесно взаимосвязан с этими механизмами.

В плазме крови небольшое количество углекислого газа находится в растворенном состоянии; при РС0 2 = 40 мм рт. ст. переносится 2,5 мл/100 мл крови углекислого газа, или 5 %. Количество растворенного в плазме углекислого газа в линейной зависимости возрастает от уровня РС0 2 . В плазме крови углекислый газ реагирует с водой с образованием Н + и HCO 3 . Увеличение напряжения углекислого газа в плазме крови вызывает уменьшение величины ее рН. Напряжение углекислого газа в плазме крови может быть изменено функцией внешнего дыхания, а количество ионов водорода или рН - буферными системами крови и HCO 3 , например путем их выведения через почки с мочой. Величина рН плазмы крови зависит от соотношения концентрации растворенного в ней углекислого газа и ионов бикарбоната. В виде бикарбоната плазмой крови, т. е. в химически связанном состоянии, переносится основное количество углекислого газа - порядка 45 мл/100 мл крови, или до 90 %. Эритроцитами в виде карбаминового соединения с белками гемоглобина транспортируется примерно 2,5 мл/100 мл крови углекислого газа, или 5 %. Транспорт углекислого газа кровью от тканей к легким в указанных формах не связан с явлением насыщения, как при транспорте кислорода, т. е. чем больше образуется углекислого газа, тем большее его количество транспортируется от тканей к легким. Однако между парциальным давлением углекислого газа в крови и количеством переносимого кровью углекислого газа имеется криволинейная зависимость: кривая диссоциации углекислого газа.

Роль эритроцитов в транспорте углекислого газа. Эффект Холдена.

В крови капилляров тканей организма напряжение углекислого газа составляет 5,3 кПа (40 мм рт. ст.), а в самих тканях - 8,0-10,7 кПа (60-80 мм рт. ст.). В результате С0 2 диффундирует из тканей в плазму крови, а из нее - в эритроциты по градиенту парциального давления С0 2 . В эритроцитах С0 2 образует с водой угольную кислоту, которая диссоциирует на Н + и HCO 3 . (С0 2 + Н 2 0 = Н 2 СО 3 = Н + + HCO 3). Эта реакция протекает быстро, поскольку С0 2 + Н 2 0 = Н 2 СО 3 катализируется ферментом карбоангидразой мембраны эритроцитов, которая содержится в них в высокой концентрации.

В эритроцитах диссоциация углекислого газа продолжается постоянно по мере образования продуктов этой реакции, поскольку молекулы гемоглобина действуют как буферное соединение, связывая положительно заряженные ионы водорода. В эритроцитах по мере освобождения кислорода из гемоглобина его молекулы будут связываться с ионами водорода (С0 2 + Н 2 0 = Н 2 С0 3 = = Н + + HCO 3), образуя соединение (Нb-Н +). В целом это называется эффектом Холдена, который приводит к сдвигу кривой диссоциации оксигемоглобина вправо по оси х, что снижает сродство гемоглобина к кислороду и способствует более интенсивному освобождению его из эритроцитов в ткани. При этом в составе соединения НЬ-Н + транспортируется примерно 200 мл С0 2 в одном литре крови от тканей к легким. Диссоциация углекислого газа в эритроцитах может быть лимитирована только буферной емкостью молекул гемоглобина. Образующиеся внутри эритроцитов в результате диссоциации С0 2 ионы НСОз с помощью специального белка-переносчика мембраны эритроцитов выводятся из эритроцитов в плазму, а на их место из плазмы крови закачиваются ионы Сl - (феномен «хлорного» сдвига). Основная роль реакции С0 2 внутри эритроцитов заключается в обмене ионами Сl - и НСОз между плазмой и внутренней средой эритроцитов. В результате этого обмена продукты диссоциации углекислого газа Н + и НСОз будут транспортироваться внутри эритроцитов в виде соединения (Нb-Н +), а плазмой крови - в виде бикарбонатов.

Эритроциты участвуют в транспорте углекислого газа от тканей к легким, поскольку С0 2 образует прямую комбинацию с - NН 2 -группами белковых субъединиц гемоглобина: С0 2 + Нb -> НbС0 2 или карбаминовое соединение. Транспорт кровью С0 2 в виде карбаминового соединения и ионов водорода гемоглобином зависит от свойств молекул последнего; обе реакции обусловлены величиной парциального давления кислорода в плазме крови на основе эффекта Холдена.

В количественном отношении транспорт углекислого газа в растворенной форме и в форме карбаминового соединения является незначительным, по сравнению с его переносом С0 2 кровью в виде бикарбонатов. Однако при газообмене С0 2 в легких между кровью и альвеолярным воздухом эти две формы приобретают основное значение.

Когда венозная кровь возвращается от тканей к легким, С0 2 диффундирует из крови в альвеолы и РС0 2 в крови снижается с 46 мм рт. ст. (венозная кровь) до 40 мм рт.ст. (артериальная кровь). При этом в величине общего количества С0 2 (6 мл/100 мл крови), диффундирующего из крови в альвеолы, доля растворенной формы С0 2 и карбаминовых соединений становится более значительной относительно бикарбонатной. Так, доля растворенной формы составляет 0,6 мл/100 мл крови, или 10 %, карбаминовых соединений - 1,8 мл/100 мл крови, или 30%, а бикарбонатов - 3,6 мл/100 мл крови, или 60 %.

В эритроцитах капилляров легких по мере насыщения молекул гемоглобина кислородом начинают освобождаться ионы водорода, диссоциировать карбаминовые соединения и НСОз вновь превращается в С0 2 (Н+ + НСОз = = Н 2 С0 3 = С0 2 +Н 2 0), который путем диффузии выводится через легкие по градиенту его парциальных давлений между венозной кровью и альвеолярным пространством. Таким образом, гемоглобин эритроцитов играет основную роль в транспорте кислорода от легких к тканям, и углекислого газа в обратном направлении, поскольку способен связываться с 0 2 и Н + .

В состоянии покоя через легкие из организма человека за минуту удаляется примерно 300 мл С0 2: 6 мл/100 мл крови х 5000 мл/мин минутного объема кровообращения.

7. Регуляция дыхания. Дыхательный центр, его отделы. Автоматия дыхательного центра.

Хорошо известно, что внешнее дыхание постоянно изменяется в различных условиях жизнедеятельности организма.

Дыхательная потребность. Деятельность функциональной системы дыхания всегда подчинена удовлетворению дыхательной потребности организма, которая в значительной степени определяется тканевым метаболизмом.

Так, при мышечной работе по сравнению с покоем возрастает потребность в кислороде и удалении двуокиси углерода. Для компенсации повышенной дыхательной потребности увеличивается интенсивность легочной вентиляции, что выражается в увеличении частоты и глубины дыхания. Роль двуокиси углерода. Эксперименты на животных показали, что избыток двуокиси углерода в воздухе и крови (гиперкапния) стимулирует легочную вентиляцию за счет учащения и углубления дыхания, создавая условия для удаления из организма ее избытка. Напротив, снижение парциального давления двуокиси углерода в крови (гипокапния) вызывает уменьшение легочной вентиляции вплоть до полной остановки дыхания (апноэ). Это явление наблюдается после произвольной или искусственной гипервентиляции, во время которой из организма в избытке удаляется двуокись углерода. В результате сразу же после интенсивной гипервентиляции возникает остановка дыхания - постгипервентиляционное апноэ.

Роль кислорода. Недостаток кислорода в атмосфере, снижение его парциального давления при дыхании на большой высоте в условиях разреженной атмосферы (гипоксия) также стимулируют дыхание, вызывая увеличение глубины и особенно частоты дыхания. В результате гипервентиляции недостаток кислорода частично компенсируется.

Избыток кислорода в атмосфере (гипероксия), наоборот, снижает объем легочной вентиляции.

Во всех случаях вентиляция изменяется в направлении, способствующем восстановлению измененного газового состояния организма. Процесс, называемый регуляцией дыхания, заключается в стабилизации дыхательных показателей у человека.

Под главным дыхательным центром понимают совокупность нейронов специфических дыхательных ядер продолговатого мозга.

Дыхательный центр управляет двумя основными функциями; двигательной, которая проявляется в виде сокращения дыхательных мышц, и гомеостатической, связанной с поддержанием постоянства внутренней среды организма при сдвигах в ней содержания 0 2 и С0 2 Двигательная, или моторная, функция дыхательного центра заключается в генерации дыхательного ритма и его паттерна. Благодаря этой функции осуществляется интеграция дыхания с другими функциями. Под паттерном дыхания следует иметь в виду длительность вдоха и выдоха, величину дыхательного объема, минутного объема дыхания. Гомеостатическая функция дыхательного центра поддерживает стабильные величины дыхательных газов в крови и внеклеточной жидкости мозга, адаптирует дыхательную функцию к условиям измененной газовой среды и другим факторам среды обитания.

Кислород в крови находится в рас­творенном виде и в соединении с гемоглобином. В плазме растворено очень небольшое количество кислорода. Поскольку растворимость кислорода при 37 °С составляет 0.225 мл * л -1 * кПа -1 (0.03 мл-л -1 мм рт.ст. -1), то каждые 100 мл плазмы крови при напряжении кисло­рода 13.3 кПа (100 мм рг.ст.) могут переносить в растворенном состоянии лишь 0.3 мл кислорода. Это явно недостаточно для жизнедеятельности организма. При таком содержании кислорода в кро­ви и условии его полного потребления тканями минутный объем крови в покое должен был бы составлять более 150 л/мин. Отсюда ясна важность другого механизма переноса кислорода путем его со­единения с гемоглобином.

Каждый грамм гемоглобина способен связать 1.39 мл кислорода и, следовательно, при содержании гемоглобина 150 г/л каждые 100 мл крови могут переносить 20.8 мл кислорода.

Показатели дыхательной функции крови

1. Кислородная емкость гемогло­бина. Величина, отражающая количество кислорода, которое может связаться с гемоглобином при его полном насыщении, называется кислородной емкостью гемогло­бин а .

2. Со­держание кислорода в крови. Другим показателем дыхательной функции крови является со­держание кислорода в крови, которое отражает истинное количество кислорода, как связанного с гемоглобином, так и физически рас­творенного в плазме.

3. Сте­пень насыщения гемоглобина кислородом . В 100 мл артериальной крови в норме содер­жится 19-20 мл кислорода, в таком же объеме венозной крови - 13-15 мл кислорода, при этом артерио-венозная разница составляет 5-6 мл. Отношение количества кислорода, связанного с гемоглоби­ном, к кислородной емкости последнего является показателем сте­пени насыщения гемоглобина кислородом. Насыщение гемоглобина артериальной крови кислородом у здоровых лиц составляет 96%.

Образование оксигемоглобина в легких и его восстановление в тканях находится в зависимости от парциального напряжения кис­лорода крови: при его повышении. Насыщение гемоглобина кисло­родом возрастает, при понижении - уменьшается. Эта связь носит нелинейный характер и выражается кривой диссоциации оксигемо­глобина, имеющей S-образную форму.

Оксигенированной артериальной крови соответствует плато кривой диссоциации, а десатурированной крови в тканях - круто снижающаяся ее часть. Пологий подъем кривой в верхнем ее участке (зона высокого на­пряжения О 2) свидетельствует, что достаточно полное насыщение гемоглобина артериальной крови кислородом обеспечивается даже при уменьшении напряжения О 2 до 9.3 кПа (70 мм рт.ст.). По­нижение напряжения О, с 13.3 кПа на 2.0-2.7 кПа (со 100 на 15-20 мм рт.ст.) практически не отражается на насыщении гемоглобина кислородом (НЬО 2 снижается при этом на 2-3%). При более низких значениях напряжения О 2 оксигемоглобин диссоциирует значительно легче (зона крутого падения кривой). Так, при снижении напряже­ния О 2 с 8.0 до 5.3 кПа (с 60 до 40 мм рт.ст.) насыщение гемог­лобина кислородом уменьшается приблизительно на 15%.

Положение кривой диссоциации оксигемоглобина количественно принято выражать парциальным напряжением кислорода, при котором насыщение гемоглобина составляет 50% (Р 50). Нормальная величина Р 50 при температуре 37°С и рН 7.40 - около 3.53 кПа (26.5 мм рт.ст.).

Кривая диссоциации оксигемоглобина при определенных условиях может смещаться в ту или иную сторону, сохраняя S- образную форму, под влиянием изменения рН, напряжения СО 2 температуры тела, содержания в эритроцитах 2,3-дяфосфоглицерата (2,3-ДФГ), от которых зависит способность гемоглобина связывать кислород. В работающих мышцах в результате интенсивного метаболизма повы­шается образование СО 2 и молочной кислоты, а также возрастает теплопродукция. Все эти факторы понижают сродство гемоглобина к кислороду. Кривая диссоциации при этом сдвигается вправо (рис.8.7), что приводит к более легкому освобождению кислорода из оксиге­моглобина, и возможность потребления тканями кислорода увеличи­вается. При уменьшении температуры, 2,3-ДФГ, снижении напря­жения СО, и увеличении рН кривая диссоциации сдвигается влево, сродство гемоглобина к кислороду возрастает, в результате чего доставка кислорода к тканям уменьшается.

— это физиологический процесс, обеспечивающий поступление в организм кислорода и удаление углекислого газа. Дыхание протекает в несколько стадий:

• внешнее дыхание (вентиляция легких);
• (между альвеолярным воздухом и кровью капилляров малого круга кровообращения);
• транспорт газов кровью;
• обмен газов в тканях (между кровью капилляров большого круга кровообращения и клетками тканей);
• внутреннее дыхание (биологическое окисление в митохондриях клеток).

Изучает первые четыре процесса. Внутреннее дыхание рассматривается в курсе биохимии.

2.4.1. Транспорт кровью кислорода

Функциональная система транспорта кислорода — совокупность структур сердечно-сосудистого аппарата, крови и их регуляторных механизмов, образующих динамическую саморегулирующуюся организацию, деятельность всех составных элементов которой создает диффузионные ноля и градиенты pO2 между кровью и клетками тканей и обеспечивает адекватное поступление кислорода в организм.

Целью ее функционирования является минимизация разности между потребностью и потреблением кислорода. Оксидазный путь использования кислорода , сопряженный с окислением и фосфорилированием в митохондриях цепи тканевого дыхания, является наиболее емким в здоровом организме (используется около 96-98 % потребляемого кислорода). Процессы транспорта кислорода в организме обеспечивают также и его антиоксидантную защиту .

• Гипероксия — повышенное содержание кислорода в организме.
• Гипоксия - пониженное содержание кислорода в организме.
• Гиперкапния — повышенное содержание углекислого газа в организме.
• Гиперкапнемия — повышенное содержание углекислого газа в крови.
• Гипокапния — пониженное содержание углекислого газа в организме.
• Гипокаппемия - пониженное содержание углекислого газа в крови.

Рис. 1. Схема процессов дыхания

Потребление кислорода — количество кислорода, поглощаемое организмом в течение единицы времени (в покое 200- 400 мл/мин).

Степень насыщения крови кислородом — отношение содержания кислорода в крови к ее кислородной емкости.

Объем газов, находящихся в крови, принято выражать в объемных процентах (об%). Этот показатель отражает количество газа в миллилитрах, находящееся в 100 мл крови.

Кислород транспортируется кровью в двух формах:

• физического растворения (0,3 об%);
• в связи с гемоглобином (15-21 об%).

Молекулу гемоглобина, не связанную с кислородом, обозначают символом Нb, а присоединившую кислород (оксигемоглобин) — НbO 2 . Присоединение кислорода к гемоглобину называют оксигенацией (сатурацией), а отдачу кислорода — де- оксигенацией или восстановлением (десатурацией). Гемоглобину принадлежит основная роль в связывании и транспорте кислорода. Одна молекула гемоглобина при полной оксигена- ции связывает четыре молекулы кислорода. Один грамм гемоглобина связывает и транспортирует 1,34 мл кислорода. Зная содержание гемоглобина в крови, легко рассчитать кислородную емкость крови.

Кислородная емкость крови — это количество кислорода, связанного с гемоглобином, находящимся в 100 мл крови, при его полном насыщении кислородом. Если в крови содержится 15 г% гемоглобина, то кислородная емкость крови составит 15 . 1,34 = 20,1 мл кислорода.

В нормальных условиях гемоглобин связывает кислород в легочных капиллярах и отдает его в тканевых благодаря особым свойствам, которые зависят от ряда факторов. Основным фактором, влияющим на связывание и отдачу гемоглобином кислорода, является величина напряжения кислорода в крови, зависящая от количества растворенного в ней кислорода. Зависимость связывания гемоглобином кислорода от его напряжения описывается кривой, получившей название кривой диссоциации оксигемоглобина (рис. 2.7). На графике но вертикали отмечен процент молекул гемоглобина, связанных с кислородом (%НbO 2), по горизонтали — напряжение кислорода (рO 2). Кривая отражает изменение %НbO 2 в зависимости от напряжения кислорода в плазме крови. Она имеет S-образный вид с перегибами в области напряжения 10 и 60 мм рт. ст. Если рО 2 в плазме становится больше, то оксигенация гемоглобина начинает нарастать почти линейно нарастанию напряжения кислорода.

Рис. 2. Кривые диссоциации: а — при одинаковой температуре (Т = 37 °С) и различном рСО 2 ,: I- оксимиоглобина нрн нормальных условиях (рСО 2 = 40 мм рт. ст.); 2 — окенгемоглобина при нормальных условиях (рСО 2 , = 40 мм рт. ст.); 3 — окенгемоглобина (рСО 2 , = 60 мм рт. ст.); б — при одинаковом рС0 2 (40 мм рт. ст.) и различной температуре

Реакция связывания гемоглобина с кислородом является обратимой, зависит от сродства гемоглобина к кислороду, которое, в свою очередь, зависит от напряжения кислорода в крови:

При обычном парциальном давлении кислорода в альвеолярном воздухе, составляющем около 100 мм рт. ст., этот газ диффундирует в кровь капилляров альвеол, создавая напряжение, близкое к парциальному давлению кислорода в альвеолах. Сродство гемоглобина к кислороду в этих условиях повышается. Из приведенного уравнения видно, что реакция сдвигается в сторону образования окенгемоглобина. Оксигенация гемоглобина в оттекающей от альвеол артериальной крови достигает 96-98%. Из-за шунтирования крови между малым и большим кругом оксигенация гемоглобина в артериях системного кровотока немного снижается, составляя 94-98%.

Сродство гемоглобина к кислороду характеризуется величиной напряжения кислорода, при котором 50% молекул гемоглобина оказываются оксигенированными. Его называют напряжением полунасыщения и обозначают символом Р 50 . Увеличение Р 50 свидетельствует о снижении сродства гемоглобина к кислороду, а его снижение — о возрастании. На уровень Р 50 влияют многие факторы: температура, кислотность среды, напряжение СО 2 , содержание в эритроците 2,3-дифосфоглицерата. Для венозной крови Р 50 близко к 27 мм рт. ст., а для артериальной — к 26 мм рт. ст.

Из крови сосудов микроциркуляторного русла кислород но его градиенту напряжения постоянно диффундирует в ткани и его напряжение в крови уменьшается. В то же время напряжение углекислого газа, кислотность, температура крови тканевых капилляров увеличиваются. Это сопровождается снижением сродства гемоглобина к кислороду и ускорением диссоциации оксигемоглобина с высвобождением свободного кислорода, который растворяется и диффундирует в ткани. Скорость высвобождения кислорода из связи с гемоглобином и его диффузии удовлетворяет потребности тканей (в том числе высокочувствительных к недостатку кислорода), при содержании НbО 2 в артериальной крови выше 94%. При снижении содержания НbО 2 менее 94% рекомендуется принимать меры к улучшению сатурации гемоглобина, а при содержании 90% ткани испытывают кислородное голодание и необходимо принимать срочные меры, улучшающие доставку в них кислорода.

Состояние, при котором оксигенация гемоглобина снижается менее 90%, а рО 2 крови становится ниже 60 мм рт. ст., называют гипоксемией.

Приведенные на рис. 2.7 показатели сродства Нb к О 2 , имеют место при обычной, нормальной температуре тела и напряжении углекислого газа в артериальной крови 40 мм рт. ст. При возрастании в крови напряжения углекислого газа или концентрации протонов Н+ сродство гемоглобина к кислороду снижается, кривая диссоциации НbО 2 , сдвигается вправо. Такое явление называют эффектом Бора. В организме повышение рСО 2 , происходит в тканевых капиллярах, что способствует увеличению деоксигснации гемоглобина и доставке кислорода в ткани. Снижение сродства гемоглобина к кислороду происходит также при накоплении в эритроцитах 2,3-дифосфоглицерата. Через синтез 2,3-дифосфоглицерата организм может влиять на скорость диссоциации НbO 2 . У пожилых людей содержание этого вещества в эритроцитах повышено, что препятствует развитию гипоксии тканей.

Повышение температуры тела снижает сродство гемоглобина к кислороду. Если температура тела снижается, то кривая диссоциации НbО 2 , сдвигается влево. Гемоглобин активнее захватывает кислород, но в меньшей мере отдает его тканям. Это является одной из причин, почему при попадании в холодную (4-12 °С) воду даже хорошие пловцы быстро испытывают непонятную мышечную слабость. Развивается переохлаждение и гипоксия мышц конечностей по причине как уменьшения в них кровотока, так и сниженной диссоциации НbО 2 .

Из анализа хода кривой диссоциации НbО 2 видно, что рО 2 в альвеолярном воздухе может быть снижено с обычного 100 мм рт. ст. до 90 мм рт. ст., а оксигенация гемоглобина будет сохраняться на совместимом с жизнедеятельностью уровне (уменьшится лишь на 1-2%). Такая особенность сродства гемоглобина к кислороду дает возможность организму приспосабливаться к снижению вентиляции легких и понижению атмосферного давления (например, жить в горах). Но в области низкого напряжения кислорода крови тканевых капилляров (10-50 мм рт. ст.) ход кривой резко меняется. На каждую единицу снижения напряжения кислорода деоксигенируется большое число молекул оксигемоглобина, увеличивается диффузия кислорода из эритроцитов в плазму крови и за счет повышения его напряжения в крови создаются условия для надежного обеспечения тканей кислородом.

На связь гемоглобина с килородом влияют и другие факторы. На практике важно учитывать то, что гемоглобин обладает очень высоким (в 240-300 раз большим, чем к кислороду) сродством к угарному газу (СО). Соединение гемоглобина с СО называют карбоксигелюглобином. При отравлении СО кожа пострадавшего в местах гиперемии может приобретать вишнево-красный цвет. Молекула СО присоединяется к атому железа гема и тем самым блокирует возможность связи гемоглобина с кислородом. Кроме того, в присутствии СО даже те молекулы гемоглобина, которые связаны с кислородом, в меньшей степени отдают его тканям. Кривая диссоциации НbО 2 сдвигается влево. При наличии в воздухе 0,1% СО более 50% молекул гемоглобина превращается в карбоксигемогло- бин, а уже при содержании в крови 20-25% НbСO человеку требуется врачебная помощь. При отравлении угарным газом важно обеспечить пострадавшему вдыхание чистого кислорода. Это увеличивает скорость диссоциации НbСO в 20 раз. В условиях обычной жизни содержание НbСOв крови составляет 0-2%, после выкуренной сигареты оно может возрасти до 5% и более.

При действии сильных окислителей кислород способен образовывать прочную химическую связь с железом гема, при которой атом железа становится трехвалентным. Такое соединение гемоглобина с кислородом называют метгемоглобином. Оно не может отдавать кислород тканям. Метгемоглобин сдвигает кривую диссоциации оксигемоглобина влево, ухудшая таким образом условия высвобождения кислорода в тканевых капиллярах. У здоровых людей в обычных условиях из-за постоянного поступления в кровь окислителей (перекисей, нитропронзводных органических веществ и т.д.) до 3% гемоглобина крови может быть в виде метгемоглобина.

Низкий уровень содержания этого соединения поддерживается благодаря функционированию антиоксидантных ферментных систем. Образование метгемоглобина ограничивают антиоксиданты (глутатион и аскорбиновая кислота), присутствующие в эритроцитах, а его восстановление в гемоглобин происходит в процессе ферментативных реакций с участием эритроцитариых ферментов дегидрогеназ. При недостаточности этих систем или при избыточном попадании в кровоток веществ (например, фенацетина, противомалярийных лекарственных препаратов и т.д.), обладающих высокими оксидантными свойствами, развивается мстгсмоглобинсмия.

Гемоглобин легко взаимодействует и со многими другими растворенными в крови веществами. В частности, при взаимодействии с лекарственными препаратами, содержащими серу, может образовываться сульфгемоглобин, сдвигающий кривую диссоциации оксигемоглобина вправо.

В крови плода преобладает фетальный гемоглобин (HbF), обладающий большим сродством к кислороду, чем гемоглобин взрослого. У новорожденного в эритроцитах содержится до 70% фстального гемоглобина. Гемоглобин F заменяется на НbА в течение первого полугодия жизни.

В первые часы после рождения рО 2 артериальной крови составляет около 50 мм рт. ст., а НbО 2 - 75-90%.

У пожилых людей напряжение кислорода в артериальной крови и насыщение гемоглобина кислородом постепенно снижается. Величину этого показателя рассчитывают по формуле

рO 2 = 103,5-0,42 . возраст в годах.

В связи с существованием тесной связи между насыщением кислородом гемоглобина крови и напряжением в ней кислорода был разработан метод пульсоксиметрии , получивший широкое применение в клинике. Этим методом определяют насыщение гемоглобина артериальной крови кислородом и его критические уровни, при которых напряжение кислорода в крови становится недостаточным для его эффективной диффузии в ткани и они начинают испытывать кислородное голодание (рис. 3).

Современный пульсоксиметр состоит из датчика, включающего светодиодный источник света, фотоприемника, микропроцессора и дисплея. Свет от светодиода направляется через ткань пальца кисти (стопы), мочки уха, поглощается оксигемоглобином. Непоглощенная часть светового потока оценивается фотоприемником. Сигнал фотоприемника обрабатывается микропроцессором и подается на экран дисплея. На экране отображается процентное насыщение гемоглобина кислородом, частота пульса и пульсовая кривая.

На кривой зависимости насыщения гемоглобина кислородом видно, что гемоглобин артериальной крови, опекающей из альвеолярных капилляров (рис. 3), полностью насыщенкислородом (SaO2 = 100%), напряжение кислорода в ней составляет 100 мм рт. ст. (рО2, = 100 мм рт. ст.). После диссоциации оксигсмоглобина в тканях кровь становится деоксигенированной и в смешанной венозной крови, возвращающейся в правое предсердие, в условиях покоя гемоглобин остается насыщенным кислородом на 75% (Sv0 2 = 75%), а напряжение кислорода составляет 40 мм рт. ст. (pvO2 = 40 мм рт. ст.). Таким образом, в условиях покоя ткани поглотили около 25% (≈250 мл) кислорода, высвободившегося из оксигсмоглобина после его диссоциации.

Рис. 3. Зависимость насыщения кислородом гемоглобина артериальной крови от напряжения в ней кислорода

При уменьшении всего лишь на 10% насыщения гемоглобина артериальной крови кислородом (SaO 2 , <90%), диссоциирующий в тканях оксигемоглобин не обеспечивает достаточного напряжения кислорода в артериальной крови для его эффективной диффузии в ткани и они начинают испытывать кислородное голодание.

Одной из важных задач, которая решается при постоянном измерении пульсоксиметром насыщения гемоглобина артериальной крови кислородом, является обнаружение момента, когда насыщение снижается до критического уровня (90%) и пациенту необходимо оказание неотложной помощи, направленной на улучшение доставки кислорода в ткани.

Транспорт кровью углекислого газа и его связь с кислотно-щелочным состоянием крови

Углекислый газ транспортируется кровью в формах:

• физического растворения — 2,5-3 об%;
• карбоксигемоглобина (НbСО 2) — 5 об%;
• бикарбонатов (NaHCO 3 и КНСO 3) — около 50 об%.

В оттекающей от тканей крови содержится 56-58 об% СО 2 , а в артериальной — 50-52 об%. При протекании через тканевые капилляры кровь захватывает около 6 об% СО 2 , а в легочных капиллярах этот газ диффундирует в альвеолярный воздух и удаляется из организма. Особенно быстро идет обмен СО 2 , связанного с гемоглобином. Углекислый газ присоединяется к аминогруппам в молекуле гемоглобина, поэтому карбоксигемоглобин называют еще карбаминогемоглобином. Большая часть углекислого газа транспортируется в виде натриевых и калиевых солей угольной кислоты. Ускоренному распаду угольной кислоты в эритроцитах при прохождении их по легочным капиллярам способствует фермент карбоангидра- за. При рСО2 ниже 40 мм рт. ст. этот фермент катализирует распад Н 2 СO 3 на Н 2 0 и С0 2 , способствуя удалению углекислого газа из крови в альвеолярный воздух.

Накопление углекислого газа в крови свыше нормы называют гиперкапнией , а понижение гипокапнией. Гиперкаппия сопровождается сдвигом рН крови в кислую сторону. Это обусловлено тем, что углекислый газ, соединяясь с водой, образует угольную кислоту:

CO 2 + H 2 O = H 2 CO 3

Угольная кислота диссоциирует согласно закону действующих масс:

Н 2 СО 3 <-> Н + + HCO 3 - .

Таким образом, внешнее дыхание через влияние на содержание углекислого газа в крови принимает непосредственное участие в поддержании кислотно-щелочного состояния в организме. За сутки с выдыхаемым воздухом из организма человека удаляется около 15 ООО ммоль угольной кислоты. Почки удаляют приблизительно в 100 раз меньше кислот.

где рН — отрицательный логарифм концентрации протонов; рК 1 — отрицательный логарифм константы диссоциации (К 1) угольной кислоты. Для ионной среды, имеющейся в плазме, рК 1 =6,1.

Концентрацию [СО2] можно заменить напряжением [рС0 2 ]:

[С0 2 ] = 0,03 рС0 2 .

Тогда рН = 6,1 + lg / 0,03 рСО 2 .

Подставив эти значения, получим:

рН = 6,1 + lg24 / (0,03 . 40) = 6,1 + lg20 = 6,1 + 1,3 = 7,4.

Таким образом, пока соотношение / 0,03 рС0 2 равно 20, рН крови будет 7,4. Изменение этого соотношения происходит при ацидозе или алкалозе, причинами которых могут быть нарушения в системе дыхания.

Различают изменения кислотно-щелочного состояния, вызванные нарушениями дыхания и метаболизма.

Дыхательный алкалоз развивается при гипервентиляции легких, например при пребывании на высоте в горах. Недостаток кислорода во вдыхаемом воздухе приводит к возрастанию вентиляции легких, а гипервентиляция — к избыточному вымыванию из крови углекислого газа. Соотношение / рС0 2 сдвигается в сторону преобладания анионов и рН крови увеличивается. Увеличение рН сопровождается усилением выведения почками бикарбонатов с мочой. При этом в крови будет обнаруживаться меньшее, чем в норме, содержание анионов HCO 3 - или так называемый «дефицит оснований».

Дыхательный ацидоз развивается из-за накопления в крови и тканях углекислого газа, обусловленного недостаточностью внешнего дыхания или кровообращения. При гиперкапнии показатель соотношения / рСО 2 , снижается. Следовательно, снижается и рН (см. выше приведенные уравнения). Это подкисление может быть быстро устранено усилением вентиляции.

При дыхательном ацидозе почки увеличивают выведение с мочой протонов водорода в составе кислых солей фосфорной кислоты и аммония (Н 2 РО 4 - и NH 4 +). Наряду с усилением секреции протонов водорода в мочу увеличивается образование анионов угольной кислоты и усиление их реабсорбции в кровь. Содержание HCO 3 - в крови возрастает и рН возвращается к норме. Это состояние называют компенсированным дыхательным ацидозом. О его наличии можно судить по величине рН и нарастанию избытка оснований (разности между содержанием в исследуемой крови и в крови с нормальным кислотно-щелочным состоянием.

Метаболический ацидоз обусловлен поступлением в организм избытка кислот с пищей, нарушениями метаболизма или введением лекарственных препаратов. Увеличение концентрации водородных ионов в крови приводит к возрастанию активности центральных и периферических рецепторов, контролирующих рН крови и ликвора. Учащенная импульсация от них поступает к дыхательному центру и стимулирует вентиляцию легких. Развивается гипокапиия. которая несколько компенсирует метаболический ацидоз. Уровень в крови снижается и это называют дефицитом оснований.

Метаболический алкалоз развивается при избыточном приеме внутрь щелочных продуктов, растворов, лекарственных веществ, при потере организмом кислых продуктов обмена или избыточной задержке почками анионов . Дыхательная система реагирует на повышение соотношения /рС0 2 гиповентиляцией легких и повышением напряжения углекислого газа в крови. Развивающаяся гиперкапния может в определенной мере компенсировать алкалоз. Однако объем такой компенсации ограничен тем, что накопление углекислого газа в крови идет не более, чем до напряжения 55 мм рт. ст. Признаком компенсированного метаболического алкалоза является наличие избытка оснований.

Взаимосвязь между транспортом кислорода и углекислого газа кровью

Имеется три важнейших пути взаимосвязи транспорта кислорода и углекислого газа кровью.

Взаимосвязь по типу эффекта Бора (увеличение рСО-, снижает сродство гемоглобина к кислороду).

Взаимосвязь по типу эффекта Холдэна . Она проявляется в том, что при деоксигенации гемоглобина увеличивается его сродство к углекислому газу. Высвобождается дополнительное число аминогрупп гемоглобина, способных связывать углекислый газ. Это происходит в тканевых капиллярах и восстановленный гемоглобин может в больших количествах захватывать углекислый газ, выходящий в кровь из тканей. В соединении с гемоглобином транспортируется до 10% от всего переносимого кровью углекислого газа. В крови легочных капилляров гемоглобин оксигенируется, его сродство к углекислому газу снижается и около половины этой легко обмениваемой фракции углекислого газа отдастся в альвеолярный воздух.

Еще один путь взаимосвязи обусловлен изменением кислотных свойств гемоглобина в зависимости от его соединения с кислородом. Величины констант диссоциации этих соединений в сопоставлении с угольной кислотой имеют такое соотношение: Hb0 2 > Н 2 С0 3 > Нb. Следовательно, НbО2 обладает более сильными кислотными свойствами. Поэтому после образования в легочных капиллярах он забирает катионы (К+) от бикарбонатов (КНСО3) в обмен на ионы Н + . В результате этого образуется H 2 CO 3 При повышении концентрации угольной кислоты в эритроците фермент карбоангидраза начинает разрушать ее с образованием СО 2 и Н 2 0. Углекислый газ диффундирует в альвеолярный воздух. Таким образом, оксигенация гемоглобина в легких способствует разрушению бикарбонатов и удалению аккумулированного в них углекислого газа из крови.

Превращения, описанные выше и происходящие в крови легочных капилляров, можно записать в виде последовательных символических реакций:

Деоксигенация Нb0 2 в тканевых капиллярах превращает его в соединение с меньшими, чем у Н 2 С0 3 , кислотными свойствами. Тогда вышеприведенные реакции в эритроците текут в обратном направлении. Гемоглобин выступает поставщиком ионов К" для образования бикарбонатов и связывания углекислого газа.

Транспорт газов кровью

Переносчиком кислорода от легких к тканям и углекислого газа от тканей к легким является кровь. В свободном (растворенном) состоянии переносится лишь небольшое количество этих газов. Основное количество кислорода и углекислого газа переносится в связанном состоянии.

Транспорт кислорода

Кислород, растворяющийся в плазме крови капилляров малого круга кровообращения, диффундирует в эритроциты, сразу связывается с гемоглобином, образуя оксигемоглобин. Скорость связывания кислорода велика: время полунасыщения гемоглобина кислородом около 3 мс. Один грамм гемоглобина связывает 1,34 мл кислорода, в 100 мл крови 16 г гемоглобина и, следовательно, 19,0 мл кислорода. Эта величина называется кислородной емкостью крови (КЕК).

Превращение гемоглобина в оксигемоглобин определяется напряжением растворенного кислорода. Графически эта зависимость выражается кривой диссоциации оксигемоглобина (рис. 6.3).

На рисунке видно, что даже при небольшом парциальном давлении кислорода (40 мм рт. ст.) с ним связывается 75-80% гемоглобина.

При давлении 80-90 мм рт. ст. гемоглобин почти полностью насыщается кислородом.

Рис. 4. Кривая диссоциации оксигемоглобина

Кривая диссоциации имеет S-образную форму и состоит из двух частей — крутой и отлогой. Отлогая часть кривой, соответствующая высоким (более 60 мм рт. ст.) напряжениям кислорода, свидетельствует о том, что в этих условиях содержание оксигемоглобина лишь слабо зависит от напряжения кислорода и его парциального давления во вдыхаемом и альвеолярном воздухе. Верхняя отлогая часть кривой диссоциации отражает способность гемоглобина связывать большие количества кислорода, несмотря на умеренное снижение его парциального давления во вдыхаемом воздухе. В этих условиях ткани достаточно снабжаются кислородом (точка насыщения).

Крутая часть кривой диссоциации соответствует напряжению кислорода, обычному для тканей организма (35 мм рт. ст. и ниже). В тканях, поглощающих много кислорода (работающие мышцы, печень, почки), оке и гемоглобин диссоциирует в большей степени, иногда почти полностью. В тканях, в которых интенсивность окислительных процессов мала, большая часть оксигемоглобина не диссоциирует.

Свойство гемоглобина — легко насыщаться кислородом даже при небольших давлениях и легко его отдавать — очень важно. Благодаря легкой отдаче гемоглобином кислорода при снижении его парциального давления обеспечивается бесперебойное снабжение тканей кислородом, в которых вследствие постоянного потребления кислорода его парциальное давление равно нулю.

Распад оксигемоглобина на гемоглобин и кислород увеличивается с повышением температуры тела (рис. 5).

Рис. 5. Кривые насыщения гемоглобина кислородом при разных условиях:

А — в зависимости от реакции среды (рН); Б — от температуры; В — от содержания солей; Г — от содержания углекислого газа. По оси абцисс — парциальное давление кислорода (в мм рт. ст.). по оси ординат — степень насыщения (в %)

Диссоциация оксигемоглобина зависит от реакции среды плазмы крови. С увеличением кислотности крови возрастает диссоциация оксигемоглобина (рис. 5, А).

Связывание гемоглобина с кислородом в воде осуществляется быстро, но полного его насыщения не достигается, как и не происходит полной отдачи кислорода при снижении его парциального
давления. Более полное насыщение гемоглобина кислородом и полная его отдача при понижении напряжения кислорода происходят в растворах солей и в плазме крови (см. рис. 5, В).

Особое значение в связывании гемоглобина с кислородом имеет содержание углекислого газа в крови: чем больше его содержание в крови, тем меньше связывается гемоглобина с кислородом и тем быстрее происходит диссоциация оксигемоглобина. На рис. 5, Г показаны кривые диссоциации оксигемоглобина при разном содержании углекислого газа в крови. Особенно резко понижается способность гемоглобина соединяться с кислородом при давлении углекислого газа, равном 46 мм рт. ст., т.е. при величине, соответствующей напряжению углекислого газа в венозной крови. Влияние углекислого газа на диссоциацию оксигемоглобина очень важно для переноса газов в легких и тканях.

В тканях содержится большое количество углекислого газа и других кислых продуктов распада, образующихся в результате обмена веществ. Переходя в артериальную кровь тканевых капилляров, они способствуют более быстрому распаду оксигемоглобина и отдаче кислорода тканям.

В легких же по мере выделения углекислого газа из венозной крови в альвеолярный воздух с уменьшением содержания углекислого газа в крови увеличивается способность гемоглобина соединяться с кислородом. Тем самым обеспечивается превращение венозной крови в артериальную.

Транспорт углекислого газа

Известны три формы транспорта двуокиси углерода:

• физически растворенный газ — 5-10%, или 2,5 мл/100 мл крови;
• химически связанный в бикарбонатах: в плазме NaHC0 3 , в эритроцитах КНСО, — 80-90%, т.е. 51 мл/100 мл крови;
• химически связанный в карбаминовых соединениях гемоглобина — 5-15%, или 4,5 мл/100 мл крови.

Углекислый газ непрерывно образуется в клетках и диффундирует в кровь тканевых капилляров. В эритроцитах он соединяется с водой и образует угольную кислоту. Этот процесс катализируется (ускоряется в 20 000 раз) ферментом карбоангидразой. Карбоангидраза содержится в эритроцитах, в плазме крови ее нет. Поэтому гидратация углекислого газа происходит практически только в эритроцитах. В зависимости от напряжения углекислого газа карбоангидраза катализируется с образованием угольной кислоты, так и расщеплением ее на углекислый газ и воду (в капиллярах легких).

Часть молекул углекислого газа соединяется в эритроцитах с гемоглобином, образуя карбогемоглобин.

Благодаря указанным процессам связывания напряжение углекислого газа в эритроцитах оказывается невысоким. Поэтому все новые количества углекислого газа диффундируют внутрь эритроцитов. Концентрация ионов НС0 3 - , образующихся при диссоциации солей угольной кислоты, в эритроцитах возрастает. Мембрана эритроцитов обладает высокой проницаемостью для анионов. Поэтому часть ионов НСО 3 - переходит в плазму крови. Взамен ионов НСО 3 - в эритроциты из плазмы входят ионы СI - , отрицательные заряды которых уравновешиваются ионами K+. В плазме крови увеличивается количество бикарбоната натрия (NaНСО 3 -).

Накопление ионов внутри эритроцитов сопровождается повышением в них осмотического давления. Поэтому объем эритроцитов в капиллярах большого круга кровообращения несколько увеличивается.

Для связывания большей части углекислого газа исключительно большое значение имеют свойства гемоглобина как кислоты. Оксигемоглобин имеет константу диссоциации в 70 раз большую, чем дезоксигемоглобин. Оксигемоглобин — более сильная кислота, чем угольная, а дезоксигемоглобин — более слабая. Поэтому в артериальной крови оксигемоглобин, вытеснивший ионы К + из бикарбонатов, переносится в виде соли КНbO 2 . В тканевых капиллярах КНbО 2 , отдает кислород и превращается в КНb. Из него угольная кислота как более сильная вытесняет ионы К + :

КНb0 2 + H 2 CO 3 = КНb + 0 2 + КНСО 3

Таким образом, превращение оксигемоглобина в гемоглобин сопровождается увеличением способности крови связывать углекислый газ. Это явление носит название эффекта Холдейна. Гемоглобин служит источником катионов (К+), необходимых для связывания угольной кислоты в форме бикарбонатов.

Итак, в эритроцитах тканевых капилляров образуется дополнительное количество бикарбоната калия, а также карбогемоглобин, а в плазме крови увеличивается количество бикарбоната натрия. В таком виде углекислый газ переносится к легким.

В капиллярах малого круга кровообращения напряжение углекислого газа снижается. От карбогемоглобина отщепляется СО2,. Одновременно происходит образование оксигемоглобина, увеличивается его диссоциация. Оксигемоглобин вытесняет калий из бикарбонатов. Угольная кислота в эритроцитах (в присутствии карбоангидразы) быстро разлагается на воду и углекислый газ. Ионы НСОГ входят в эритроциты, а ионы СI - входят в плазму крови, где уменьшается количество бикарбоната натрия. Углекислый газ диффундирует в альвеолярный воздух. Схематически все эти процессы представлены на рис. 6.

Рис. 6. Процессы, происходящие в эритроците при поглощении или отдаче кровью кислорода и углекислого газа

Транспорт кислорода осуществляется в основном эритроцитами. Из 19 об.% кислорода, извлекаемого из артериальной крови, только 0,3 об.% растворены в плазме, остальное же количество О2 содержится в эритроцитах и находится в химической связи с гемоглобином. Гемоглобин (Нb) образует с кислородом непрочное, легко диссоциирующее соединение - оксигемоглобин (НbO02). Связывание кислорода гемоглобином зависит от напряжения кислорода и является легко обратимым процессом. При понижении напряжения кислорода оксигемоглобин отдает кислород.

То, что связывание гемоглобином кислорода дает такую кривую, имеет важное физиологическое значение. В зоне относительно высокого парциального давления кислорода, соответствующего давлению его в альвеолах легких, изменение давления кислорода в пределах 100-60 мм рт. ст. почти не оказывает влияния на горизонтальный ход кривой, т. е. почти не изменяет количества образовавшегося оксигемоглобина.

Приведенная на рис. 55 кривая А получается при исследовании растворов чистого гемоглобина в дистиллированной воде. В естественных же условиях плазма крови содержит различные соли и углекислоту, которые несколько изменяют кривую диссоциации оксигемоглобина. Левая часть кривой приобретает изгиб и вся кривая напоминает букву S. Из рис. 55 (кривая В) видно, что средняя часть кривой направляется круто книзу, а нижняя приближается к горизонтальному направлению.

Следует отметить, что нижняя часть кривой характеризует свойства гемоглобина в зоне низких , которые близки к имеющимся в тканях. Средняя же часть кривой дает представление о свойствах гемоглобина при тех величинах напряжения кислорода, которые имеются в артериальной и венозной крови

Резкое снижение способности гемоглобина связывать кислород в присутствии углекислого газа отмечается прп парциальном давлении кислорода, равном 40 мл рт. ст., т. е. при том его напряжении, которое имеется в венозной крови. Это свойство гемоглобина имеет важное значение для организма. В капиллярах тканей напряжение углекислого газа в крови увеличивается и потому уменьшается способность гемоглобина связывать кислород, что облегчает отдачу кислорода тканям. В альвеолах легких, где часть углекислого газа переходит в альвеолярный воздух, сродство гемоглобина к кислороду возрастает, что облегчает образование оксигемоглобина.

Особенно резкое снижение способности гемоглобина связывать кислород отмечается в крови мышечных капилляров во время интенсивной мышечной работы, когда в кровь поступают кислые продукты обмена веществ, в частности молочная кислота. Это способствует отдаче большого количества кислорода мышцам.

Способность гемоглобина связывать и отдавать кислород изменяется также в зависимости от температуры. Оксигемоглобин при одном и том же парциальном давлении кислорода в окружающей среде отдает больше кислорода при температуре тела человека (37-38°), чем при более низкой температуре.

Транспорт О2 осуществляется в физически растворенном и химически связанном виде. Физические процессы, т. е. растворение газа, не могут обеспечить запросы организма в О2. Подсчитано, что физически растворенный О2 может поддерживать нормальное потребление О2 в организме (250 мл*мин-1), если минутный объем кровообращения составит примерно 83 л*мин-1 в покое. Наиболее оптимальным является механизм транспорта О2 в химически связанном виде.

Согласно закону Фика, газообмен О2 между альвеолярным воздухом и кровью происходит благодаря наличию концентрационного градиента О2 между этими средами. В альвеолах легких парциальное давление О2 составляет 13,3 кПа, или 100 мм рт.ст., а в притекающей к легким венозной крови парциальное напряжение О2 составляет примерно 5,3 кПа, или 40 мм рт.ст. Давление газов в воде или в тканях организма обозначают термином «напряжение газов» и обозначают символами Ро2, Рсo2. Градиент О2 на альвеолярно-капиллярной мембране, равный в среднем 60 мм рт.ст., является одним из важнейших, но не единственным, согласно закону Фика, факторов начальной стадии диффузии этого газа из альвеол в кровь.

Транспорт О2 начинается в капиллярах легких после его химического связывания с гемоглобином.

Гемоглобин (Нb) способен избирательно связывать О2 и образовывать оксигемоглобин (НbО2) в зоне высокой концентрации О2 в легких и освобождать молекулярный О2 в области пониженного содержания О2 в тканях. При этом свойства гемоглобина не изменяются и он может выполнять свою функцию на протяжении длительного времени.

Гемоглобин переносит О2 от легких к тканям. Эта функция зависит от двух свойств гемоглобина: 1) способности изменяться от восстановленной формы, которая называется дезоксигемоглобином, до окисленной (Нb + О2 à НbО2) с высокой скоростью (полупериод 0,01 с и менее) при нормальном Рог в альвеолярном воздухе; 2) способности отдавать О2 в тканях (НbО2 à Нb + О2) в зависимости от метаболических потребностей клеток организма.

Зависимость степени оксигенации гемоглобина от парциального давления Ог в альвеолярном воздухе графически представляется в виде кривой диссоциации оксигемоглобина, или сатурационной кривой (рис. 8.7). Плато кривой диссоциации характерно для насыщенной О2 (сатурированной) артериальной крови, а крутая нисходящая часть кривой - венозной, или десатурированной, крови в тканях.

На сродство кислорода к гемоглобину влияют различные метаболические факторы, что выражается в виде смещения кривой диссоциации влево или вправо. Сродство гемоглобина к кислороду регулируется важнейшими факторами метаболизма тканей: Ро2 pH, температурой и внутриклеточной концентрацией 2,3-дифосфоглицерата. Величина рН и содержание СО2 в любой части организма закономерно изменяют сродство гемоглобина к О2: уменьшение рН крови вызывает сдвиг кривой диссоциации соответственно вправо (уменьшается сродство гемоглобина к О2), а увеличение рН крови - сдвиг кривой диссоциации влево (повышается сродство гемоглобина к О2) (см. рис. 8.7, А). Например, рН в эритроцитах на 0,2 единицы ниже, чем в плазме крови. В тканях вследствие повышенного содержания СО2 рН также меньше, чем в плазме крови. Влияние рН на кривую диссоциации оксигемоглобина называется «эффектом Бора».

Рост температуры уменьшает сродство гемоглобина к О2. В работающих мышцах увеличение температуры способствует освобождению О2. Уменьшение температуры тканей или содержания 2,3-дифосфоглицерата вызывает сдвиг влево кривой диссоциации оксигемоглобина (см. рис. 8.7, Б).

Метаболические факторы являются основными регуляторами связывания О2 с гемоглобином в капиллярах легких, когда уровень O2, рН и СО2 в крови повышает сродство гемоглобина к О2 по ходу легочных капилляров. В условиях тканей организма эти же факторы метаболизма понижают сродство гемоглобина к О2 и способствуют переходу оксигемоглобина в его восстановленную форму - дезоксигемоглобин. В результате О2 по концентрационному градиенту поступает из крови тканевых капилляров в ткани организма.

Оксид углерода (II) - СО, способен соединяться с атомом железа гемоглобина, изменяя его свойства и реакцию с О2. Очень высокое сродство СО к Нb (в 200 раз выше, чем у О2) блокируют один или более атомов железа в молекуле гема, изменяя сродство Нb к О2.

Под кислородной емкостью крови понимают количество Ог, которое связывается кровью до полного насыщения гемоглобина. При содержании гемоглобина в крови 8,7 ммоль*л-1 кислородная емкость крови составляет 0,19 мл О2 в 1 мл крови (температура 0oC и барометрическое давление 760 мм рт.ст., или 101,3 кПа). Величину кислородной емкости крови определяет количество гемоглобина, 1 г которого связывает 1,36-1,34 мл О2. Кровь человека содержит около 700-800 г гемоглобина и может связать таким образом почти 1 л О2. Физически растворенного в 1 мл плазмы крови О2 очень мало (около 0,003 мл), что не может обеспечить кислородный запрос тканей. Растворимость О2 в плазме крови равна 0,225 мл*л-1*кПа-1

Обмен О2 между кровью капилляров и клетками тканей также осуществляется путем диффузии. Концентрационный градиент О2 между артериальной кровью (100 мм рт.ст., или 13,3 кПа) и тканями (около 40 мм рт.ст., или 5,3 кПа) равен в среднем 60 мм рт.ст. (8,0 кПа). Изменение градиента может быть обусловлено как содержанием О2 в артериальной крови, так и коэффициентом утилизации О2, который составляет в среднем для организма 30- 40%. Коэффициентом утилизации кислорода называется количество О2, отданного при прохождении крови через тканевые капилляры, отнесенное к кислородной емкости крови.

Билет 11

1. Мембрана представляет собой двойной липидный слой, в который погружены интегральные белки, функционирующие как ионные насосы и каналы.Насосы за счёт энергии АТФ перекачивают ионы K, Na, Ca против градиента концентрации. Периферические белки формируют цитоскелет клетки, который придаёт прочность и в тоже время эластичность клетке. Мембраны состоят из липидов трёх классов: фосфолипиды, гликолипиды и холестерол. Фосфолипиды и гликолипиды (липиды с присоединёнными к ним углеводами) состоят из двух длинных гидрофобных углеводородных «хвостов», которые связаны с заряженной гидрофильной «головой». Холестерол придаёт мембране жёсткость, занимая свободное пространство между гидрофобными хвостами липидов и не позволяя им изгибаться. Поэтому мембраны с малым содержанием холестерола более гибкие, а с большим - более жёсткие и хрупкие. Также холестерол служит «стопором», препятствующим перемещению полярных молекул из клетки и в клетку. Важную часть мембраны составляют белки, пронизывающие её и отвечающие за разнообразные свойства мембран. Их состав и ориентация в разных мембранах различаются.Клеточная мембрана является разделительным барьером между цитоплазмой и внеклеточной средой. Транспорт веществ сквозь клеточную мембрану в клетку или из клетки, осуществляемый с помощью различных механизмов - простой диффузии, облегченной диффузии и активного транспорта. Важнейшее свойство биологической мембраны состоит в ее способности пропускать в клетку и из нее различные вещества. Это имеет большое значение для саморегуляции и поддержания постоянного состава клетки. Такая функция клеточной мембраны выполняется благодаря избирательной проницаемости , то есть способностью пропускать одни вещества и не пропускать другие.

В клетке существует 4 основных вида транспорта: 1) Диффузия, 2) Осмос, 3) Активный транспорт, 4) эндо и экзоцитоз. 1) Диффузия - это перемещение веществ по диффузному градиенту, т.е. из области высокой концентрации, в область с низкой концентрацией. Медленно диффундируют ионы, глюкоза, аминокислоты, липиды и т.д. Быстро диффундируют жирорастворимые молекулы. Облегченная диффузия является модификацией диффузии. Наблюдается в том случае, когда определенному веществу помогает пройти через мембрану какая-либо специфическая молекула, т.е. у этой молекулы есть свой канал, через который она легко проходит (поступление глюкозы в эритроциты). 2) Осмос - это дифундированние воды через полупроницаемые мембраны. 3) Активный - это перенос молекул или ионов через мембрану, против градиента концентрации и электрохимического градиента.белки-переносчики (их иногда называют белки-насосы) переносят через мембрану вещества с затратами энергии, которая обычно поставляется при гидролизе АТФ. В клетке между двумя сторонами плазматической мембраны поддерживается разность потенциалов - мембранный потенциал. Внешняя среда положительный заряд, а внутренняя отрицательный. Поэтому в клетку будут стремится катионы Na, K, а анионы хлора будут отталкиваться. Примером активного транспорта имеющегося в большинстве клеток является натриево-калиевый насос. 4) Эндо и экзоцитоз. Плазматическая мембрана принимает учатие в выведении веществ из клетки, это происходит в процессе экзоцитоза. Так выводятся гормоны, полисахариды, белки, жировые капли и др. продукты клетки. Они заключаются в пузырьки, ограниченные мембраной, и подходят к плазмолеме. Обе мембраны сливаются и содержимое пузырька выводится наружу. Фагоцтоз - захват и поглощение клеткой крупных частиц. Пиноцитоз - процесс захвата и поглощения капелек жидкости.

Калий/натриевый насос. Первоначально этот переносчик присоединяет с внутренней стороны мембраны три иона . Эти ионы изменяют конформацию активного центра АТФазы. После такой активации АТФаза способна гидролизовать одну молекулу АТФ, причем фосфат-ион фиксируется на поверхности переносчика с внутренней стороны мембраны.Выделившаяся энергия расходуется на изменение конформации АТФазы, после чего три иона и ион (фосфат) оказываются на внешней стороне мембраны. Здесь ионы отщепляются, а замещается на два иона . Затем конформация переносчика изменяется на первоначальную, и ионы оказываются на внутренней стороне мембраны. Здесь ионы отщепляются, и переносчик вновь готов к работе.