Главная · Паразиты в организме · Повышение лактатдегидрогеназы причины. Узнаем причины повышения лдг в крови и что можно предпринять. Биохимический анализ крови: подготовка и процесс

Повышение лактатдегидрогеназы причины. Узнаем причины повышения лдг в крови и что можно предпринять. Биохимический анализ крови: подготовка и процесс

Повышенную активность лактатдегидрогеназы в физиологических условиях наблюдают у беременных, новорождённых, у лиц после интенсивных физических нагрузок.

Повышение активности лактатдегидрогеназы при инфаркте миокарда отмечают спустя 8-10 ч после его начала. Спустя 48-72 ч достигается максимум активности (повышение обычно в 2-4 раза), она остаётся увеличенной в течение 10 сут. Эти сроки могут варьировать в зависимости от величины участка повреждённой мышцы сердца. Увеличение активности общей лактатдегидрогеназы у больных инфарктом миокарда происходит за счёт резкого повышения лактатдегидрогеназы 1 и частично лактатдегидрогеназы 2 . У больных стенокардией повышения активности лактатдегидрогеназы не наблюдают, что позволяет применять определение лактатдегидрогеназы в пределах 2-3 сут после ангинозного приступа как высоконадёжный критерий отсутствия поражения сердечной мышцы.

Умеренное увеличение активности общей лактатдегидрогеназы наблюдают у большинства больных с острой коронарной недостаточностью (без инфаркта миокарда), миокардитом, с хронической сердечной недостаточностью, с застойными явлениями в печени. У больных с сердечными аритмиями активность лактатдегидрогеназы обычно в норме, но при применении электроимпульсной терапии иногда происходит её увеличение.

Источником увеличения активности лактатдегидрогеназы может быть лёгочная ткань при эмболии и инфаркте лёгких. Сочетание нормальной активности АСТ, повышенной активности лактатдегидрогеназы и увеличения концентрации билирубина может служить в качестве диагностической триады лёгочной эмболии и для дифференциации её от инфаркта миокарда. При пневмониях активность фермента иногда может не повышаться.

При миопатиях (мышечные дистрофии, травматические повреждения мышц, воспалительные процессы, расстройства, связанные с эндокринными и метаболическими заболеваниями) наблюдают увеличение активности лактатдегидрогеназы; при нейрогенных заболеваниях мышц активность лактатдегидрогеназы не повышается.

При остром вирусном гепатите активность лактатдегидрогеназы в сыворотке крови увеличивается в первые дни желтушного периода; при лёгкой и среднетяжёлой формах заболевания довольно быстро возвращается к нормальному уровню. Тяжёлые формы вирусного гепатита, и особенно развитие печёночной недостаточности, сопровождаются выраженным и более длительным повышением лактатдегидрогеназы.

При механической желтухе на первых стадиях закупорки жёлчных протоков активность лактатдегидрогеназы в норме, на более поздних стадиях наблюдают подъём активности лактатдегидрогеназы вследствие вторичных повреждений печени.

При карциномах печени или метастазах рака в печень может иметь место подъём активности лактатдегидрогеназы.

В стадии ремиссии при хроническом гепатите и циррозе печени активность лактатдегидрогеназы в крови остаётся в пределах нормы или слегка повышена. При обострении процесса отмечают повышение активности фермента.

Повышение активности лактатдегидрогеназы характерно для мегалобластической и гемолитической анемий, поэтому её определение используют для дифференциальной диагностики болезни Жильбера (ЛДГ в норме) и хронической гемолитической анемии (ЛДГ повышена).

Активность лактатдегидрогеназы повышается при острых и обострении хронических заболеваний почек; при хронических почечных заболеваниях, ассоциированных с уремией, она может быть нормальной, но часто возрастает после гемодиализа, что обусловлено удалением ингибиторов фермента во время этой процедуры.

ЛДГ расшифровывается как лактатдегидрогеназа. Это фермент, который принимает непосредственное участие в окислении глюкозы и образовании молочной кислоты в организме. При нормальном функционировании организма этот фермент разрушается и быстро выводится. Возникают случаи, когда ЛДГ повышен. Причины повышения и способы нормализации уровня фермента рассмотрим в данной статье.

ЛДГ играет важную роль в жизнедеятельности организма . Он участвует в химических реакциях, таких как окисление глюкозы и образование молочной кислоты. ЛДГ способствует преобразованию глюкозы в энергию, которая необходима для работы клеток организма. Подобная реакция протекает в присутствии кислорода. В результате происходит выделение углекислого газа, энергии и молекул воды. При недостаточном содержании кислорода выработка энергии уменьшается в несколько десятков раз и происходит накопление молочной кислоты в тканях.
Также ЛДГ необходим для преобразования накопившейся молочной кислоты обратно в глюкозу в результате химической реакции. Отличительной особенностью ЛДГ является то, что он не способен накапливаться в организме. Поэтому он быстро разрушается и выводится естественным путем из организма.

Посмотрите видео про этот показатель

Как проводится анализ?

Чтобы выявить уровень фермента необходимо сдать биохимический анализ крови на ЛДГ. Для его проведения производят забор венозной крови. Могут взять из вены на сгибе руки, из мочки уха, большого пальца ноги или пятки. У маленьких детей забор производят при помощи ланцета. Перед введением иглы место обрабатывают антисептическим раствором. После взятия необходимого количества материала на место прокола накладывают давящую повязку. После процедуры пациенты некоторое время могут ощущать боль и дискомфорт на месте прокола.

Материал собирают в специальную пробирку .

В лаборатории ее помещают в центрифугу для получения сыворотки, после чего проводят исследование.

Что может повлиять на результат?

Перед исследованием пациенту необходимо тщательно подготовиться , соблюдая правила, разработанные специалистами. Несоблюдение данных требований может повлиять на результат анализа. Требования:

  • кровь сдается строго натощак в утреннее время;
  • перед анализом необходимо исключить из рациона жирную и копченую пищу;
  • запрещено принимать алкоголь;
  • перед сдачей материала не рекомендуется курить;
  • если пациент постоянно принимает медикаменты, то об этом нужно сообщить врачу;
  • ацетилсалициловая кислота и некоторые гормональные препараты могут вызвать повышение ЛДГ в крови;
  • за день до анализа необходимо исключить тяжелые физические нагрузки, так как во время тренировки затрачивается много энергии, что приводит к значительному увеличению фермента в организме.
К ложноположительному результату также может привести гемолиз крови, неправильное хранение биоматериала, завышенное содержание тромбоцитов в организме и нарушение самого процесса исследования.

Какие значения считать повышенными?

Показатель ЛДГ исчисляется в единицах на литр . Нормативные показатели напрямую зависят от возраста и пола пациента. В здоровом организме содержание фермента минимально. Ниже представлена таблица нормальных показателей для разных возрастных категорий пациентов.

При получении значений выше верхней границы нормативного показателя врач определяет повышенный показатель.

Важно учитывать, что лактатдегидрогеназа может быть повышена у женщин во время беременности , у профессиональных спортсменов и новорожденных малышей. В пожилом возрасте также наблюдается повышение показателей в результате изменений в организме.

Симптомы и признаки повышенных значений

Само по себе увеличение уровня ЛДГ не сопровождается конкретными симптомами . В зависимости от причины изменения показателей у пациентов могут наблюдаться боли в сердце, изменения АД и пульса, головная боль, слабость, сонливость, судороги, снижение работоспособности, повышение температуры тела.

Опасности и последствия

Значительное повышение показателя ЛГД говорит о наличии патологического процесса в организме человека . Отсутствие лечения или несвоевременная диагностика заболевания может привести к неприятным последствиям для пациента. Имеющиеся заболевания могут перейти в тяжелую и хроническую форму, повышается риск инсультов, инфарктов, патологий печени.

В тяжелых случаях возможен цирроз печени, развитие онкологических заболеваний и даже летальный исход.

Особенности состояния у детей

В первые дни после рождения у малышей уровень фермента всегда выше. По мере роста и развития показатель постепенно снижается и остается в пределах нормы. Нужно учитывать, если ребенок занимается спортом, то его нормативный показатель должен быть выше, чем у обычных детей его возраста. При наличии аллергии, бронхиальной астмы, экземы, анемии, травмы анализ ЛДГ может дать недостоверный результат. Если лактатдегидрогеназа повышена у ребенка, то подобное состояние требует тщательного исследования, так как возможно в растущем организме развиваются патологические процессы. Очень важно как можно раньше выявить , почему у ребенка повышается содержание фермента.

Это позволит вовремя распознать и устранить патологию.

Причины

В результате исследования могут определить, что ЛДГ повышен. Подобное состояние говорит об отклонениях в работе организма. По результатам одного анализа нельзя точно поставить диагноз, можно лишь подтвердить развитие патологии. Чтобы выявить истинные причины, при которых ЛДГ повышен необходимо проводить дополнительные инструментальные исследования.

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов . Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим . В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией .

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент , а активный центр – кофермент . Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент . Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6 , В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом , а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом . Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок .То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия , а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия .

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

  • в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
  • при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
  • при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
  • острая вирусная инфекция – свинка
  • алкогольная интоксикация
  • внематочная беременность
Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:
  • при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
  • при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
  • при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
  • острый аппендицит
  • кишечная непроходимость
  • алкогольная интоксикация
  • кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
  • при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами
При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе .

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.

Липаза

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами .

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

В моче здорового человека липаза отсутствует!


Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы
Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.

Когда липаза крови повышена?

При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:
  • острый панкреатит
  • различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
  • холестаз
  • прободение язв
  • болезни обмена веществ – сахарный диабет , подагра , ожирение
  • прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)
Также повышение активности липазы возможно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности . Однако повышенная активность липазы при указанных состояниях не является специфичной для них, поэтому в диагностике данных заболеваний не используется.

Когда уровень липазы крови понижен?

Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии.

Как подготовится к анализу на липазу?

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови


Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом , если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое ) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин , аспирин , ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:
  • инфаркт миокарда
  • острый гепатит (вирусный, токсический)
  • раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
  • травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
  • острый панкреатит
  • патология почек (пиелонефрит , гломерулонефрит)
  • гемолитическая анемия , В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии
ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины).

Как сдать анализ на ЛДГ?

Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах , поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое ) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков , барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами . Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:
  • острый гепатит
  • механическая желтуха
  • введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
  • распад большой опухоли
  • рак печени или метастазы в печени
  • обширный инфаркт миокарда
  • травматические повреждения мышечной ткани
У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ .

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ - строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические ) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:
  • гепатиты
  • некроз печени
  • цирроз
  • рак печени и метастазы в печени
  • инфаркт миокарда
  • наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
  • гепатоз
  • холестаз
Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги , травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.

Норма щелочной фосфатазы крови

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение ) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков , сульфаниламидов, магнезии, омепразола , ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности , гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

Норма ЛДГ – важный показатель крови, который может предупредить о наличии в организме ребенка или взрослого патологий. Под ЛДГ понимается лактатдегидрогеназ. Это фермент располагающийся внутри клеток с содержанием цинка. С его помощью протекает процесс окисления молочной кислоты. ЛДГ присутствует почти во всех системах, однако чаще всего проявляется в рамках мускулатуры скелета, мышцы сердца, почках и т.д.

ЛДГ в крови можно разделить на пять подвидов, отличия которых связаны со структурой на молекулярном уровне и местонахождением. От того, какого ЛДГ больше, будет выбран способ глюкозного окисления. Варианта есть два – аэробный или анаэробный. В первом случае в итоге будет получаться углекислый газ с водой, во втором молочная кислота.

ЛДГ 1 и 2 представлены в основном в мышце сердца. Третий номер относится к легким, а четвертый и пятый наблюдается в мускулатуре скелета.

При заболеваниях, которые в организме женщин и мужчин повреждают ткани или разрушают клетки, становится ЛДГ повышен. Именно поэтому ЛДГ в крови выступает как важный показатель, изменения которого связаны с повреждением тканей.

Стоит отметить, что увеличение показателя ЛДГ в анализе не является признаком конкретной болезни, биохимия его помогает при работе с инфарктами легкого, мышечной дистрофией и анемией гемолитической природы. При этом у беременных женщин, детей и у взрослых после интенсивных занятий спортом по физиологическим причинам лактатдегидрогеназа повышена.

Расшифровка, когда был получен биохимический анализ, не сложна. Показатели нормы зависят от возраста пациента. Так в анализе новорожденных в первые четыре дня жизни показатель ЛДГ должен быть не менее 750 Ед/л. Для периода с четвертого по десятый день жизни, как минимум, 2000 Ед/л.

Начиная с десятого дня стартует снижение показателя. В частности, в анализе малыша до двух лет ЛДГ должен быть на уровне не менее 420 Ед/л. Следующая возрастная категория – это дети от двух до 12 лет. Их биохимия должна продемонстрировать как минимум 295 Ед/л. Для детей старше 12-ти лет показатель нормы находится на уровне от 250 Ед/л. Такие же результаты будут встречаться в анализе и у взрослых людей. Начиная с 12 лет, показатели нормы остаются неизменными.

Когда же такая подробная биохимия необходима? Чаще всего анализ назначают, когда подозревается нарушение целостности тканей, неважно хронической или острой природы. Это составляющая обследования пациента в комплексе. Резкая боль в груди также требует такого обследования. Нередко причины острой боли кроются в:

  • инфаркте миокарда;
  • стенокардии;
  • инфаркте легкого.

Заболевания, связанные с эритроцитным гемолизом, также могут быть причиной назначения на анализ. При терапии, направленной на борьбу с онкологией, данный анализ также включен в список обязательных. Исследования печеночных, почечных патологий, а также поражений мышц – все это причины отправиться на анализ.

Отклонения от нормы

Иногда расшифровка анализа показывает, что уровень ЛДГ понижен. Кстати, встречается это гораздо реже повышения. Если ЛДГ понижен, причины могут крыться в активном расщеплении глюкозы организмом. Например, понижен этот показатель может быть вследствие серьезных физических упражнений. Организм отчаянно нуждается в энергии, почему и происходит слишком быстрое расщепление глюкозы.

Однако есть и менее безобидные причины. В частности, речь идет о двух типах мутаций генетического уровня, из-за которых расшифровка анализа всегда будет демонстрировать снижение.

В частности, при первом типе мутации, люди очень часто подвержены усталости и мышечной слабости. У второго же типа обычно отсутствуют какие-то выраженные симптомы. На уровень ЛДГ в анализе может повлиять чрезмерное употребление аскорбиновой кислоты.

Наиболее часто в анализе можно увидеть повышение данного показателя. Расшифровка данного явления чуть сложнее, поскольку причин повышения больше. Чаще всего это связано с поражением организма болезнями, которые приводят к разрушениям тканей и клеток.

Такое повышение встречается при:

  • инфаркте миокарда;
  • разнообразных гепатитах;
  • желтухе;
  • циррозе печени;
  • остром лейкозе;
  • панкреатите в его острой форме;
  • патологиях почек;
  • повреждениях скелетной мускулатуры;
  • употреблении различных лекарственных препаратов и кофеина.

Небольшое увеличение показателя ЛДГ может говорить о присутствии в организме пациента острой коронарной недостаточности, миокардита, хронических сердечных патологиях или печеночном застое.

Нередко у людей, у которых наблюдается сердечная аритмия, фермент не теряет своей активности и демонстрирует норму. Однако, если воспользоваться терапией импульсов электрического типа, можно заметить, что показатели несколько выше необходимых. Бывает, что повышение ЛДГ происходит у детей грудного возраста в силу физиологических особенностей, которые отклонением от нормы считать нельзя.

Заметить увеличение активности фермента можно при обострении различных хронических патологий в почках. Временами концентрацией данного фермента демонстрируется нормальный показатель, а временами, после организации гемодиализа фермент повышается.

С помощью определения подтипа ЛДГ можно локализовать патологию. То есть сразу определить, в какой системе присутствуют нарушения у человека.

Важные сведения об анализе

Стоит отметить, что любое лабораторное исследование может продемонстрировать ложные показатели. Чаще всего это связано с отсутствием у сдающих знаний о том, как правильно нужно готовиться к подобным тестам.

В частности, повысить результат в анализе может гемолиз эритроцитов в кровяной пробе. Это связано с высокой активностью ЛДГ в кровяных клетках. Если пациент незадолго до исследования выполнял интенсивные физические упражнения, то риск получения неверного результата также высок.

Пациентам, использующим протезированный клапан сердца, необходимо извещать об этом врача, поскольку это может повысить результат из-за того, что клапанные створки повреждают клетки крови. Незадолго до исследования необходимо исключить электроимпульсную терапию, а также гемодиализ.

Большое количество тромбоцитов в крови человека также не помогает в верном определении ЛДГ, как и целый ряд лекарственных препаратов, а также кожных заболеваний. Исключать необходимо любые анестетики, аспириносодержащие препараты, ряд лекарственных средств антибактериального и противовоспалительного назначения.

Стоит также понимать, что данный анализ является неспецифичным. В соответствии с этим, трактовка результата выполняется с учетом целого ряда показателей, которые предоставляются другими исследованиями в лаборатории.

Когда речь идет об определении процессов в острой форме, которые связаны с тканевыми повреждениями, необходимо подсчитывать изменение показателя активности ЛДГ в плазме в течение короткого временного промежутка после обострения. При определении инфаркта миокарда в роли главного показателя стоит выделять тропонин I, а не ЛДГ.

Современная медицина не стоит на месте, а с каждым днем продолжает развиваться. Для диагностики различных заболеваний используется множество анализов. Обычному человеку бывает трудно разобраться во всех их названиях. Взять, к примеру, ЛДГ. Что это такое, знает не каждый обыватель, а между тем этот метод исследования врачи используют достаточно часто. Какие же болезни можно диагностировать с помощью анализа ЛДГ, чем грозит его повышенный или пониженный уровень в крови. Давайте разбираться.

Что такое ЛДГ

Для начала необходимо разобраться, что скрывается под непонятной, на первый взгляд, аббревиатурой ЛДГ. Лактатдегидрогеназа - это особый фермент, без которого невозможны процессы окисления глюкозы и выработка молочной кислоты. В организме взрослого человека это вещество не способно накапливаться. Благодаря естественным процессам оно разрушается и выводится. Однако существуют некоторые заболевания, которые характеризуется повышенным уровнем ЛДГ в крови. Это происходит в тех случаях, когда повреждаются ткани или клетки организма. Именно поэтому ЛДГ - это очень важный маркер, с помощью которого проводят диагностику.

Типы ЛДГ

Что это такое, мы уже разобрались, однако нужно уточнить некоторые особенности данного фермента. Как известно, он имеет пять форм, которые отличаются друг от друга только строением клеток. Кроме того, каждый из этих типов сосредоточен в отдельный органах.

Модификации фермента ЛДГ называют изоферментами. Итак, различают:

  • ЛДГ 1 - преобладает в тканях мозга и сердечных мышц.
  • ЛДГ 2 - его содержат клетки крови (эритроциты, тромбоциты) и печени.
  • ЛДГ 3 - содержится в мышцах скелета, в поджелудочной и щитовидной железах, а также в тканях таких органов, как легкие, надпочечники и селезенка.
  • ЛДГ 4 - преобладает в тех же органах, что и ЛДГ 3, а кроме того, в половых клетках мужчин, плаценте, печени и гранулоцитах.
  • ЛДГ 5 - больше всего этого изофермента содержится в тканях скелетных мышц и печени, но, кроме этого, он присутствует в тех же органах, что и ЛДГ 4.

Норма

Итак, мы разобрались, что такое ЛДГ. Норма этого фермента отличается у взрослых и малышей, а также у мужчин и женщин. Начнем с того, какие показатели считаются нормальными для детей.

  • В первый день жизни ребенка концентрация фермента должна составлять 22,1 мккат/л.
  • Последующие четыре дня она увеличивается до отметки 28,9.
  • С недельного возраста и до полугода понижается уровень ЛДГ. Норма составляет 16,3 мккат/л.
  • Последующие 6 месяцев жизни уровень снова немного возрастает, на этот раз до отметки 18,3.
  • После исполнения одного года и до трех лет ЛДГ у детей должен составлять 14,2 мккат/л.
  • С семилетнего возраста показатели у разных полов начинают отличаться. Для мальчиков уровень в норме должен составлять 12,7 мккат/л, а для девочек - 9,67.
  • После тринадцати лет показатель фермента находится на стабильной отметке 11,4 у мальчиков и у взрослых мужчин. У девочек и женщин эта норма несколько снижается и на протяжении жизни составляет 7,27 мккат/л.

ЛДГ крови. Что это?

Как уже говорилось, это отличный маркер для диагностики различных проблем организма. Но что представляет собой ЛДГ? Это метод исследования крови, с помощью которого можно определить, какое количество лактатдегидрогеназы содержится в крови. Когда же возникает необходимость в подобном анализе?

Показания к проведению

ЛДГ проводят в том случае, когда есть подозрение о том, что были травмированы органы или их системы. Именно повреждение тканей провоцирует повышение уровня такого фермента в крови. Особенно это касается тканей сердца, головного мозга, легких, почек, мышц скелета.

При подозрении на меланому также проводят ЛДГ крови. Что это значит? Дело в том, что этот анализ позволяет выявить метастазы в органах и лимфатических узлах. Такой метод исследования при меланоме нельзя назвать специфическим, однако он позволяет контролировать состояние больного в а также определять стадию развития опухоли. К тому же в случае эффективной терапии уровень фермента в крови снижается, поэтому этот маркер используют, чтобы определить динамику лечения.

Подготовка к сдаче анализа

Прежде чем проводить анализ, пациент должен к нему подготовиться. Скорее всего, врач посоветует воздержаться от приема некоторых лекарственных препаратов, так как они могут повлиять на точность результатов ЛДГ. Что это такое, мы уже определили. Однако какие же средства нельзя принимать за три дня до проведения анализа? К ним относятся: аспирин, анестетики, аскорбиновая кислота (витамин С), митромицин, клофибрат, прокаинамид, фториды. Также следует воздержаться от алкоголя, так как он способен повысить уровень изучаемого фермента.

Как проводится анализ

Забор крови у взрослых проводится из вены на месте сгиба руки с помощью специальной иглы. Для того чтобы взять материал у детей или младенцев, используют ланцет. Кроме вены, врач может брать кровь с большого пальца ноги или пятки. Место забора обрабатывается, а после процедуры на него накладывают давящую повязку. После проведения процедуры могут возникать незначительные болевые ощущения.

Образцы крови помещаются в пробирку либо на предметное стекло. В лаборатории собранный материал устанавливают в специальную центрифугу, с помощью которой из него выделяется сыворотка. Таким образом, определяют уровень фермента в крови.

О том, какими должны быть значения, мы уже говорили. Количество фермента может быть как повышенным, так и пониженным. Что может этому поспособствовать?

Причины повышенного уровня ЛДГ

Если результаты анализов указывают на повышение ЛДГ, необходимо искать причину такого явления. Высокий его уровень говорит о том, что произошло поражение какой-либо ткани. Если же результаты показывают увеличение количества не одного изофермента, а нескольких, это может свидетельствовать о том, что существует ряд нарушений в организме. Случается, что результаты анализов свидетельствуют о повышении уровня всех пяти видов ЛДГ. В таком случае можно говорить о

Однако диагноз нельзя ставить, опираясь исключительно на уровень ЛДГ. Анализ крови на изменение количества изоферментов помогает, скорее, в его уточнении. Несмотря на это специалистам необходимо знать, на какие органы обратить внимание в первую очередь, если ЛДГ повышен. Причины могут быть следующими:


Как уже говорилось, повышенный уровень одного или нескольких изоферментов ЛДГ не может сам по себе свидетельствовать об одной из вышеперечисленных болезней. Необходимо проводить другие исследования. Обязательно нужно определить активность того или иного изофермента. Тогда появится возможность говорить о локализации проблемы.

К примеру, был выявлен высокий уровень изоферментов 4 и 5 ЛДГ. Что это такое? Скорее всего, произошло поражение мышечной ткани или печени. Но чтобы убедиться в этом, необходимо определить функциональные пробы больного органа.

Таким образом, результат анализа ЛДГ можно рассматривать только в комплексе с другими исследованиями. Также важно следить за динамикой этого процесса, поскольку она играет важную роль в определении патологических процессов.

Пониженный уровень ЛДГ

Иногда результаты анализов могут показать понижение уровня ЛДГ в крови. Это достаточно редкий случай, который свидетельствует о том, что организм очень активно расщепляет глюкозу и получает из нее энергию для клеток, в основном мышечных.

Пониженный уровень ЛДГ также возможен при Возможно всего два их вида. Люди, у которых диагностирован первый тип, будут чувствовать усталость и мышечную слабость. Мутации же второго вида не имеют никаких симптомов. К снижению уровня ЛДГ может также привести чрезмерное употребление аскорбиновой кислоты (витамина С).